(1) și (2) se formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. După aceeași schemă, ribozomul generează lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine. Diferiții aminoacizi, care sunt „blocurile de construcție” ale proteinei, diferă în radicalul R.
Proprietățile unei legături peptidice
Ca și în cazul oricăror amide, într-o legătură peptidică, datorită rezonanței structurilor canonice, legătura C-N dintre carbonul grupării carbonil și atomul de azot este parțial dublă în natură:
Acest lucru se manifestă, în special, printr-o scădere a lungimii sale la 1,33 angstromi:
Acest lucru are ca rezultat următoarele proprietăți:
- 4 atomi de legătură (C, N, O și H) și 2 atomi de carbon sunt în același plan. Grupurile R de aminoacizi și hidrogenii de la atomi de carbon se află în afara acestui plan.
- HȘi Oîn legătura peptidică, precum și carbonii α a doi aminoacizi sunt orientați trans (izomerul trans este mai stabil). În cazul L-aminoacizilor, ceea ce este cazul în toate proteinele și peptidele naturale, grupările R sunt de asemenea trans-orientate.
- Rotația în jurul legăturii C-N este dificilă, dar rotația în jurul legăturii C-C este posibilă.
Legături
Fundația Wikimedia. 2010.
Vedeți ce este „Legătura peptidică” în alte dicționare:
- (CO NH) legătură chimică, conectând gruparea amino a unui aminoacid cu gruparea carboxil a altuia în moleculele de peptide și proteine... Dicţionar enciclopedic mare
legătură peptidică- - legătură amidă (NH CO), formată între grupările amino și carboxil ale aminoacizilor ca urmare a reacției de deshidratare... Dicționar scurt termeni biochimici
legătură peptidică- Legatura covalenta intre gruparea alfa amino a unui aminoacid si gruparea alfa carboxil a unui alt aminoacid Subiecte de biotehnologie EN legatura peptidica ... Ghidul tehnic al traducătorului
Legătură peptidică- * legătură peptidică * legătură peptidică o legătură covalentă între doi aminoacizi, rezultată din legătura grupării α amino a unei molecule cu gruparea α carboxil a altei molecule, cu îndepărtarea simultană a apei... Genetica. Dicţionar enciclopedic
LEGĂTURĂ PEPTIDICĂ- chimic. Legătura CO NH, caracteristică aminoacizilor din moleculele de proteine și peptide. P.S. găsite în altele compusi organici. În timpul hidrolizei sale, se formează o grupare carboxil liberă și o grupare amino... Marea Enciclopedie Politehnică
Tipul de legătură amidă; apare ca urmare a interacţiunii grupării amino (NH2) a unui aminoacid cu? gruparea carboxil (COOH) a altui aminoacid. Gruparea C(O) NH din proteine și peptide se află într-o stare de tautomerism ceto-enol (existența... ... Biologic Dicţionar enciclopedic
- (CO NH ), o legătură chimică care leagă gruparea amino a unui aminoacid de gruparea carboxil a altuia în molecule de peptide și proteine. * * * PEPTIDE BOND PEPTIDE BOND (CO NH), o legătură chimică care leagă gruparea amino a unui aminoacid... ... Dicţionar enciclopedic
Legătură peptidică Legătură peptidică. Un tip de legătură amidă formată între grupările α carboxil și α amino a doi aminoacizi. (
Continut:
Beneficiile aminoacizilor în timpul antrenamentului de forță. Patru grupuri care reflectă formarea structurii unei molecule de proteine.
O proteină este o moleculă de polimer care conține un grup de monomeri (adică elemente mici) - aminoacizi. Proprietățile și acțiunea proteinei depind de ce aminoacizi formează compoziția proteinei, precum și de alternanța acestora. În total, douăzeci de aminoacizi pot fi găsiți în corpul uman, care se găsesc în diferite combinații în proteine de diferite modele. În mod convențional, toate componentele unei molecule de proteine pot fi considerate ca litere ale alfabetului, pe care este înregistrată o anumită cantitate de informații. Doar un cuvânt poate indica orice obiect sau acțiune, iar un set de aminoacizi poate indica funcția unei anumite proteine, capacitățile și eficiența acesteia.
Despre beneficii
S-au scris sute de articole și cărți despre caracteristicile și beneficiile unor astfel de elemente utile. De ce nu, pentru că ele formează cu adevărat corpul nostru, sunt componente ale proteinelor și ajută la dezvoltarea din toate punctele de vedere. Principalele proprietăți includ:
- accelerarea sintezei proteinelor. Prezența unui complex complet de aminoacizi în organism ajută la stimularea producției de insulină și la activarea mTor. Împreună, aceste mecanisme ajută la declanșarea creșterii musculare;
- sursa de energie. Astfel de componente trec printr-o cale metabolică diferită și diferă în funcție de carbohidrați. Ca rezultat, corpul primește cantități mari de energie și este umplut cu un bazin de aminoacizi. Rezultatul este că mușchii cresc mult mai repede;
- suprimarea proceselor catabolice. Cu ajutorul lor, poți uita pentru totdeauna ce înseamnă distrugerea propriilor mușchi, pentru că organismul va avea întotdeauna material pentru construirea de noi molecule de proteine;
- reducerea grăsimilor. O funcție utilă este aceea că ajută la formarea leptinei, care favorizează arderea cea mai rapidă a depozitelor de grăsime. Toate acestea vă permit să obțineți un efect maxim.
Acțiunile benefice ale grupurilor de aminoacizi pot include, de asemenea, participarea la metabolismul azotului în organism, refacerea zonelor de țesut deteriorate, asigurarea proceselor metabolice, recuperarea completă a mușchilor și scăderea nivelului de zahăr din sânge. În plus, acțiunile benefice includ stimularea hormonului de creștere, creșterea rezistenței, asigurarea organismului cu cantitatea necesară de energie, normalizarea proceselor metabolice, stimularea sistemului imunitar, normalizarea procesului digestiv, protejarea împotriva radiațiilor și așa mai departe.
Structura
Chimiștii identifică patru grupuri principale care reflectă esența formării structurale a unei molecule, care este atât de necesară și importantă pentru corpul uman componentă. Există doar patru astfel de grupuri și fiecare dintre ele are propriile sale caracteristici de formare - primar, secundar, terțiar și cuaternar. Să luăm în considerare aceste nuanțe mai detaliat:
Concluzie
Așa că ne-am uitat pe scurt la modul în care aminoacizii formează un element atât de necesar pentru oameni.
Legătură peptidică este o legătură între gruparea alfa carboxil a unui aminoacid și gruparea alfa amino a altui aminoacid.
Figura 5. Formarea legăturii peptidice
Proprietățile unei legături peptidice includ:
1. Transpunerea substituenților de aminoacizi (radicali) în raport cu Conexiuni C-N. Fig 6.
Figura 6. Radicalii de aminoacizi sunt în poziție trans.
2. Coplanaritatea
Toți atomii incluși în grupul peptidic sunt în același plan, atomii „H” și „O” fiind localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice. Fig 7, a.
3. Disponibilitate keto forme şi enol forma ny. Fig 7, b 
Figura 7. a) b)
4. Capacitate educațională două legături de hidrogen cu alte grupe de peptide. Figura 8.
5. Legătura peptidică este parțial dubla comunicatii. Lungimea sa este mai scurtă decât cea a unei singure legături, este o structură rigidă, iar rotația în jurul ei este dificilă.
Dar, deoarece, pe lângă legătura peptidică, există și alte legături în proteină, lanțul de aminoacizi este capabil să se rotească în jurul axei principale, ceea ce conferă proteinelor diferite conformări ( aranjare spatiala atomi).
Secvența de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic este structura primara veveriţă. Este unică pentru orice proteină și determină forma acesteia, precum și diverse proprietăți și funcții.
Majoritatea proteinelor au o formă elicoidală ca urmare a formării legăturilor de hidrogen între acestea -CO-Și -NH- grupuri de diferite resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. Legăturile de hidrogen sunt slabe, dar luate împreună oferă o structură destul de puternică. Această spirală este structura secundara veveriţă.
Structura terțiară- „împachetarea” spațială tridimensională a lanțului polipeptidic. Rezultatul este o configurație bizară, dar specifică pentru fiecare proteină - globulă. Rezistența structurii terțiare este asigurată de diferitele legături care apar între radicalii de aminoacizi.
Structura cuaternară nu tipic pentru toate proteinele. Apare ca urmare a combinării mai multor macromolecule cu o structură terțiară într-un complex complex. De exemplu, hemoglobina din sângele uman este un complex de patru macromolecule de proteine; în acest caz, principala contribuție la interacțiunea subunităților este făcută de interacțiunile hidrofobe.
Această complexitate a structurii moleculelor de proteine este asociată cu varietatea de funcții care sunt caracteristice acestor biopolimeri, de exemplu, protectoare, structurale etc.
Se numește încălcarea structurii naturale a unei proteine denaturare. Poate apărea sub influența temperaturii, substanțe chimice, energie radiantă și alți factori. Cu un impact slab, doar structura cuaternară se dezintegrează, cu una mai puternică - terțiară, apoi secundară, iar proteina rămâne sub forma unui lanț polipeptidic, adică sub forma unei structuri primare.
Acest proces este parțial reversibil: dacă structura primară nu este deteriorată, atunci proteina denaturată este capabilă să-și restabilească structura. Rezultă că toate caracteristicile structurale ale unei macromolecule proteice sunt determinate de structura sa primară.
Aminoacizii sunt capabili să se conecteze între ei prin legături numite legături peptidice, formând astfel o moleculă de polimer. Dacă numărul de aminoacizi nu depășește 10, atunci se numește noul compus peptidă; dacă de la 10 la 40 de aminoacizi – polipeptidă, dacă mai mult de 40 de aminoacizi – proteină.
O legătură peptidică este o legătură între gruparea α-carboxil a unui aminoacid și gruparea α-amino a altui aminoacid.
Formarea legăturii peptidice
Dacă este necesară denumirea peptidei, la toate denumirile de aminoacizi se adaugă sufixul „-yl”; numai ultimul aminoacid își păstrează numele neschimbat. De exemplu, Alan nămol-ser nămol-triptof ro sau y-glutamină nămol-cisteină nămol- sclipici Și n (altfel numit glutation).
Proprietățile unei legături peptidice includ:
1. Coplanaritate
Toți atomii incluși în grupul peptidic sunt în același plan, atomii „H” și „O” fiind localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice.
2. Poziția trans a substituenților
Radicali de aminoacizi în raport cu axa peptidei C-N- racordurile sunt pe laturi „diferite”, in pozitie trans.
3. Două forme echivalente
Legătura peptidică se găsește în forma ceto și forma enol.
4. Capacitatea de a forma legături de hidrogen.
Atomii de oxigen și hidrogen incluși în grupul peptidic au capacitatea de a forma legături de hidrogen cu atomii de oxigen și hidrogen ai altor grupări peptidice.
5. Legătura peptidică are parțial caracterul unei duble legături.
Lungimea unei legături peptidice este mai scurtă decât o singură legătură, este o structură rigidă, iar rotația în jurul acesteia este dificilă. Dar, deoarece, pe lângă legătura peptidică, există și alte legături în proteină, lanțul de aminoacizi este capabil să se rotească în jurul axei principale, ceea ce conferă proteinelor diferite conformații (aranjarea spațială a atomilor).
α-Aminoacizii pot fi legați covalent unul de celălalt folosind legături peptidice . Gruparea carboxil a unui aminoacid este legată covalent de gruparea amino a altui aminoacid. În acest caz, R- CO-NH Legatura -R, numita legatura peptidica. În acest caz, molecula de apă este divizată.
Cu ajutorul legăturilor peptidice, din aminoacizi se formează proteine și peptide. Peptidele care conțin până la 10 aminoacizi sunt numite oligopeptide . Adesea, numele unor astfel de molecule indică numărul de aminoacizi incluși în oligopeptidă: tripeptidă, pentapeptidă, octapeptidă etc. Peptidele care conțin mai mult de 10 aminoacizi sunt numite „polipeptide”, iar polipeptidele care conțin mai mult de 50 de resturi de aminoacizi sunt denumite de obicei proteine. Monomerii aminoacizilor care alcătuiesc proteinele se numesc „reziduuri de aminoacizi”. Un rest de aminoacid care are o grupare amino liberă se numește N-terminal și este scris în stânga, iar unul care are o grupare C-carboxil liberă se numește C-terminal și este scris în dreapta. Peptidele sunt scrise și citite de la capătul N-terminal.
Legătura dintre atomul de carbon α și gruparea α-amino sau gruparea α-carboxil este capabilă de rotație liberă (deși limitată de mărimea și natura radicalilor), ceea ce permite lanțului polipeptidic să ia diferite configurații.
Legăturile peptidice sunt de obicei localizate în configurația trans, de exemplu. Atomii de carbon α sunt localizați pe părțile opuse ale legăturii peptidice. Ca urmare, radicalii laterali ai aminoacizilor sunt localizați la cea mai îndepărtată distanță unul de celălalt în spațiu. Legăturile peptidice sunt foarte puternice și sunt covalent.
Corpul uman produce multe peptide care participă la reglarea diferitelor procese biologice și au o activitate fiziologică ridicată. Acestea sunt întreaga linie hormoni - oxitocină (9 resturi de aminoacizi), vasopresină (9), bradikinină (9) reglarea tonusului vascular, tireoliberină (3), antibiotice - gramicidină, peptide cu efecte analgezice (encefaline (5) și endorfine și alte peptide opioide) . Efectul analgezic al acestor peptide este de sute de ori mai mare decât efectul analgezic al morfinei;
Oxitocina este eliberată în sânge în timpul hrănirii copilului, provoacă contracția celulelor mioepiteliale ale canalelor glandei mamare și stimulează secreția de lapte. În plus, oxitocina afectează mușchii netezi ai uterului în timpul travaliului, determinând contractarea acestuia.
Spre deosebire de oxitocină, principalul efect fiziologic al vasopresinei este de a crește reabsorbția apei în rinichi atunci când tensiunea arterială sau volumul sanguin scade (prin urmare, un alt nume pentru acest hormon este antidiuretic). În plus, vasopresina provoacă vasoconstricție.
Sunt 4 niveluri organizarea structurală proteine numite structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare. Există reguli generale după care se formează structurile spațiale ale proteinelor.
Structura primară a proteinei- aceasta este structura covalentă a coloanei vertebrale a unui lanț polipeptidic - o secvență liniară de resturi de aminoacizi conectate între ele prin legături peptidice. Structura primară a fiecărei proteine individuale este codificată într-o secțiune de ADN numită genă. În procesul de sinteză a proteinelor, informațiile conținute în genă sunt mai întâi transcrise în ARNm, iar apoi, folosind ARNm ca șablon, structura primară a proteinei este asamblată pe ribozom. Fiecare dintre cele 50.000 de proteine individuale din corpul uman are o structură primară unică pentru acea proteină.
Insulina este prima proteină a cărei structură primară a fost descifrată. Insulina este un hormon proteic; conține 51 de aminoacizi, este format din două lanțuri polipeptidice (lanțul A conține 21 de aminoacizi, lanțul B - 30 de aminoacizi). Insulina este sintetizată în celulele β ale pancreasului și secretată în sânge ca răspuns la creșterea concentrației de glucoză din sânge. În structura insulinei există 2 legături disulfurice care leagă 2 lanțuri polipeptidice A și B și 1 legătură disulfură în lanțul A
Structura secundară Proteinele sunt conformația lanțului polipeptidic, adică. o metodă de răsucire a unui lanț în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările -NH și -CO. Există două moduri principale de a așeza un lanț − α-helix și β-structură.
α -Spirală
În acest tip de structură, coloana vertebrală peptidică se răsucește sub formă de spirală datorită formării legăturilor de hidrogen între atomii de oxigen ai grupărilor carbonil și atomii de hidrogen ai grupărilor amino care fac parte din grupările peptidice prin 4 resturi de aminoacizi. Legăturile de hidrogen sunt orientate de-a lungul axei helixului. Există 3,6 resturi de aminoacizi pe tură a α-helixului.
Aproape toți atomii de oxigen și hidrogen ai grupurilor peptidice participă la formarea legăturilor de hidrogen. Ca rezultat, α-helixul este „contractat” de multe legături de hidrogen. În ciuda faptului că aceste legături sunt clasificate drept slabe, numărul lor asigură stabilitatea maximă posibilă a α-helixului. Deoarece toate grupările hidrofile ale scheletului peptidic participă de obicei la formarea legăturilor de hidrogen, hidrofilitatea (adică capacitatea de a forma legături de hidrogen cu apa) elicelor α scade și hidrofobicitatea lor crește.
Structura elicoidal α este cea mai stabilă conformație a coloanei vertebrale peptidice, corespunzătoare energiei libere minime. Ca urmare a formării elicelor α, lanțul polipeptidic este scurtat, dar dacă sunt create condiții pentru ruperea legăturilor de hidrogen, lanțul polipeptidic se va prelungi din nou.
Radicalii de aminoacizi sunt localizați în exteriorul α-helixului și sunt direcționați departe de coloana vertebrală a peptidei. Ele nu participă la formarea legăturilor de hidrogen caracteristice structurii secundare, dar unele dintre ele pot perturba formarea α-helixului.
Acestea includ:
Proline. Atomul său de azot face parte dintr-un inel rigid, care elimină posibilitatea de rotație în jurul legăturii -N-CH-. În plus, atomul de azot al prolinei, care formează o legătură peptidică cu un alt aminoacid, nu are un atom de hidrogen. Ca rezultat, prolina nu este capabilă să formeze o legătură de hidrogen în această locație pe coloana vertebrală a peptidei și structura α-helidiană este perturbată. De obicei, o buclă sau îndoire are loc în acest punct al lanțului peptidic;
Zone în care se află în succesiune mai mulți radicali încărcați egal, între care apar forțe de repulsie electrostatice;
Zone cu radicali voluminosi strâns distanțați care perturbă mecanic formarea helixului a, de exemplu metionină, triptofan.
β-Structură
Structura β se formează din cauza formării multor legături de hidrogen între atomii grupărilor peptidice ale regiunilor liniare ale unui lanț polipeptidic care face îndoituri sau între diferite lanțuri polipeptidice, Structura β formează o figură asemănătoare unei foi pliate ca un acordeon - un strat pliat β.
Strat pliat de fibroinămătase: zig-zagpliuri antiparalele.
Când se formează legături de hidrogen între atomii din scheletul peptidic al diferitelor lanțuri polipeptidice, ele se numesc legături intercatenare. Legăturile de hidrogen care apar între regiunile liniare din cadrul unui lanț polipeptidic sunt numite intralanț. În structurile β, legăturile de hidrogen sunt situate perpendicular pe lanțul polipeptidic.
Structura terțiară a proteinelor- o structură spațială tridimensională formată ca urmare a interacțiunilor dintre radicalii aminoacizi, care pot fi localizați la o distanță considerabilă unul de celălalt în lanțul polipeptidic.
Structura terțiară a lanțului polipeptidic pliat este stabilizată printr-un număr de interacțiuni între radicali de aminoacizi: acestea sunt interacțiuni hidrofobe, atracție electrostatică, legături de hidrogen, precum și legături disulfură -S-S-.
Radicalii de aminoacizi hidrofili tind să formeze legături de hidrogen cu apa și, prin urmare, sunt localizați în principal pe suprafața moleculei proteice.
Toate grupele hidrofile de radicali de aminoacizi care se găsesc în interiorul miezului hidrofob interacționează între ele folosind legături ionice și de hidrogen.
Tipuri de legături care apar între radicalii de aminoacizi în timpul formării structurii terțiare a unei proteine. 1 — legături ionice; 2 - legături de hidrogen; 3 - legături hidrofobe; 4 - legături disulfurice.
Legături ionice (atracția electrostatică) poate apărea între grupările carboxil încărcate negativ (anionice) ale radicalilor acidului aspartic și glutamic și grupările încărcate pozitiv (cationice) ale radicalilor lizină, arginină sau histidină.
Hidrogen comunicatii apar între grupările hidrofile neîncărcate (cum ar fi grupările -OH, -CONH2, SH) și orice alte grupări hidrofile. Structura terțiară a unor proteine este stabilizată prin disulfură comunicatii, format din interacțiunea grupurilor SH a două reziduuri de cisteină. Aceste două reziduuri de cisteină pot fi situate departe unul de celălalt în structura primară liniară a proteinei, dar în timpul formării structurii terțiare se apropie și formează o legare covalentă puternică a radicalilor.
Majoritatea proteinelor intracelulare sunt lipsite de legături disulfurice. Cu toate acestea, astfel de conexiuni sunt comune în proteinele secretate de celulă în spațiul extracelular. Se crede că aceste legături covalente stabilizează conformația proteinelor în afara celulei și previn denaturarea acestora. Aceste proteine includ hormonul insulina și imunoglobulinele.
Structura cuaternară a proteinelor. Multe proteine conțin un singur lanț polipeptidic. Astfel de proteine se numesc monomeri. Proteinele monomerice includ și proteine formate din mai multe lanțuri, dar conectate covalent, de exemplu prin legături disulfurice (prin urmare, insulina ar trebui considerată o proteină monomerică).
 |
În același timp, există proteine formate din două sau mai multe lanțuri polipeptidice. După formarea structurii tridimensionale a fiecărui lanț polipeptidic, acestea sunt unite folosind aceleași interacțiuni slabe care au participat la formarea structurii terțiare: hidrofobă, ionică, hidrogen.
Metoda de împachetare a două sau mai multe proteine globulare individuale într-o moleculă este cuaternar structura proteinelor.
Lanțurile polipeptidice individuale dintr-o astfel de proteină sunt numite monomeri sau subunități. O proteină care conține mai mulți monomeri se numește oligomerică. Proteinele globulare oligomerice sunt de obicei mari ca dimensiuni și îndeplinesc adesea funcții de reglare în complexe enzimatice.
Menținerea conformației caracteristice a unei proteine este posibilă datorită apariției multor legături slabe între diferite părți ale lanțului polipeptidic. Conformația unei proteine se poate modifica odată cu modificările chimice și proprietăți fizice mediu, precum și în timpul interacțiunii proteinei cu alte molecule. În acest caz, apare o modificare în structura spațială nu numai a zonei în contact cu o altă moleculă, ci și a conformației proteinei în ansamblu.
Modificările conformaționale joacă un rol imens în funcționarea proteinelor într-o celulă vie. Decalaj cantitate mare legături slabe într-o moleculă de proteină sub influența solvenților organici, ultrasunetelor, temperaturii, pH-ului etc. duce la distrugerea conformaţiei sale native. Desfășurarea lanțurilor fără a le rupe legaturi covalente numit denaturare. Această proteină este inactivă din punct de vedere biologic. Când proteinele sunt denaturate, legăturile peptidice nu se rup, adică. structura primară a proteinei nu este perturbată, dar funcția sa este pierdută.
