O proteină este o secvență de aminoacizi legați între ei prin legături peptidice.
Este ușor de imaginat că numărul de aminoacizi poate fi diferit: de la cel puțin doi până la orice valoare rezonabilă. Biochimiștii au convenit să considere că, dacă numărul de aminoacizi nu depășește 10, atunci un astfel de compus se numește peptidă; dacă de la 10 sau mai mulți aminoacizi – polipeptidă. Polipeptidele care pot forma și menține în mod spontan o anumită structură spațială, care se numește conformație, sunt denumite proteine. Stabilizarea unei astfel de structuri este posibilă numai atunci când polipeptidele ating o anumită lungime (mai mult de 40 de aminoacizi); prin urmare, polipeptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5.000 Da sunt de obicei considerate proteine. (1Da este egal cu 1/12 dintr-un izotop de carbon). Doar având o anumită structură spațială (structură nativă) o proteină își poate îndeplini funcțiile.
Mărimea unei proteine poate fi măsurată în daltoni (greutate moleculară), mai des din cauza dimensiunii relativ mari a moleculei în unități derivate - kilodaltoni (kDa). Proteinele de drojdie, în medie, constau din 466 de aminoacizi și au o greutate moleculară de 53 kDa. Cea mai mare proteină cunoscută în prezent, titina, este o componentă a sarcomerelor musculare; greutatea moleculară a diferitelor izoforme ale sale variază de la 3000 la 3700 kDa, este formată din 38.138 de aminoacizi (în mușchiul solius uman).
structura proteinelor
Structura tridimensională a unei proteine se formează în procesul de pliere (din engleză. pliere-"pliere"). O structură tridimensională se formează ca urmare a interacțiunii structurilor de niveluri inferioare.
Există patru niveluri de structură a proteinelor:
Structura primară- secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic.
structura secundara este plasarea în spațiu a secțiunilor individuale ale poli lanț peptidic.
Următoarele sunt cele mai comune tipuri de structură secundară a proteinelor:
elice α- se rotește strâns în jurul axei lungi a moleculei, o tură este de 3,6 reziduuri de aminoacizi, iar pasul helixului este de 0,54 nm (0,15 nm per reziduu de aminoacizi), helixul este stabilizat de legăturile de hidrogen între grupele peptidice H și O distanțate cu 4 reziduuri de aminoacizi. Helixul este construit exclusiv dintr-un tip de stereoizomeri de aminoacizi (L). Desi poate fi stangaci sau dreptaci, dreptacii predomina in proteine. Spirala este ruptă de interacțiunile electrostatice ale acidului glutamic, lizinei, argininei. Reziduurile de asparagină, serină, treonină și leucină situate aproape unele de altele pot interfera steric cu formarea helixului, reziduurile de prolină provoacă îndoirea lanțului și, de asemenea, perturbă structura α-helixului.
straturi β-pliate- mai multe lanțuri polipeptidice în zig-zag în care se formează legături de hidrogen între aminoacizi sau diferite lanțuri proteice relativ îndepărtate unul de celălalt (0,347 nm per reziduu de aminoacizi) în structura primară și nu foarte distanțate, așa cum este cazul în α-helix . Aceste lanțuri sunt de obicei direcționate cu N-terminele lor în direcții opuse (orientare anti-paralelă). Pentru formarea straturilor pliate β, dimensiunile mici ale grupurilor laterale de aminoacizi sunt importante; de obicei predomină glicina și alanina.
Plierea proteinelor sub forma unui strat pliat β
Structurile dezordonate sunt aranjarea dezordonată a unui lanț proteic în spațiu.
Structura spațială a fiecărei proteine este individuală și este determinată de structura sa primară. Cu toate acestea, o comparație a conformațiilor proteinelor cu structuri și funcții diferite a relevat prezența unor combinații similare de elemente de structură secundară în ele. O astfel de ordine specifică de formare a structurilor secundare se numește structura supersecundară a proteinelor. Structura supersecundară se formează datorită interacțiunilor interradicale.
Anumite combinații caracteristice de elice α și structuri β sunt adesea denumite „motive structurale”. Au denumiri specifice: „α-helix-turn-α-helix”, „α/β-baril structure”, „fermoar leucină”, „deget de zinc”, etc.
Structura terțiară- aceasta este o modalitate de a plasa întregul lanț polipeptidic în spațiu. Alături de elice α, straturi pliate β și structuri supersecundare, structura terțiară prezintă o conformație dezordonată, care poate ocupa o parte semnificativă a moleculei.
Reprezentare schematică a plierii proteinelor într-o structură terțiară.
Structura cuaternară apare în proteine care constau din mai multe lanțuri polipeptidice (subunități, protomeri sau monomeri), atunci când structurile terțiare ale acestor subunități sunt combinate. De exemplu, molecula de hemoglobină este formată din 4 subunități. Formațiunile supramoleculare au o structură cuaternară - complexe multienzimatice care constau din mai multe molecule de enzime și coenzime (piruvat dehidrogenază) și izoenzime (lactat dehidrogenază - LDH, creatin fosfokinaza - CPK).
Asa de. Structura spațială nu depinde de lungimea lanțului polipeptidic, ci de secvența reziduurilor de aminoacizi specifice fiecărei proteine, precum și de radicalii laterali caracteristici aminoacizilor corespunzători. Structura spațială tridimensională sau conformația macromoleculelor proteice este formată în primul rând din legături de hidrogen, interacțiuni hidrofobe între radicalii laterali nepolari ai aminoacizilor și interacțiuni ionice între grupuri laterale încărcate opus de reziduuri de aminoacizi. Legăturile de hidrogen joacă un rol uriaș în formarea și menținerea structurii spațiale a macromoleculei proteice.
În ceea ce privește interacțiunile hidrofobe, acestea apar ca urmare a contactului dintre radicalii nepolari care nu sunt capabili să rupă legăturile de hidrogen dintre moleculele de apă, care este deplasată la suprafața globului proteic. Pe măsură ce proteina este sintetizată, grupurile chimice nepolare sunt colectate în interiorul globului, iar cele polare sunt forțate să iasă pe suprafața acestuia. Astfel, o moleculă de proteină poate fi neutră, încărcată pozitiv sau încărcată negativ, în funcție de pH-ul solventului și de grupările ionice din proteină. În plus, conformația proteinei este menținută prin legăturile covalente S-S formate între două reziduuri de cisteină. Ca urmare a formării unei structuri de proteine native, mulți atomi localizați în locuri îndepărtate ale lanțului polipeptidic se apropie unul de celălalt și, acționând unul asupra celuilalt, dobândesc noi proprietăți care sunt absente în aminoacizii individuali sau polipeptidele mici.
Este important să înțelegem că plierea - plierea proteinelor (și a altor biomacromolecule) dintr-o conformație desfășurată într-o formă „nativă” - este un proces fizico-chimic, în urma căruia proteinele în „habitatul” lor natural (soluție, citoplasmă sau membrană) dobândesc caracteristici caracteristice numai acestora.dispunerea spaţială şi funcţia.
Celulele conțin o serie de proteine inactive catalitic, care, totuși, au o contribuție mare la formarea structurilor proteice spațiale. Aceștia sunt așa-numiții însoțitori. Chaperonele ajută la asamblarea corectă a conformației tridimensionale a proteinei prin formarea de complexe reversibile, necovalente cu lanțul polipeptidic parțial pliat, în timp ce inhibă legăturile malformate care conduc la formarea structurilor proteice funcțional inactive. Lista funcțiilor inerente în chaperone include protecția globulelor topite (parțial pliate) de la agregare, precum și transferul de proteine nou sintetizate la diferite loci celulare.
Chaperonele sunt predominant proteine de șoc termic, a căror sinteză crește brusc sub expunerea la temperatură stresantă, așa că sunt numite și hsp (proteine de șoc termic). Familiile acestor proteine se găsesc în celulele microbiene, vegetale și animale. Clasificarea chaperonelor se bazează pe greutatea moleculară a acestora, care variază de la 10 la 90 kDa. Sunt proteine ajutătoare în procesele de formare a structurii tridimensionale a proteinelor. Chaperonele mențin lanțul polipeptidic nou sintetizat într-o stare desfășurată, împiedicând-o să se plieze într-o formă diferită de cea nativă și oferă condiții pentru singura structură proteică nativă corectă.
În procesul de pliere a proteinei, unele conformații ale moleculei sunt respinse în stadiul globului topit. Degradarea unor astfel de molecule este inițiată de proteina ubiquitină.
Degradarea proteinelor prin calea ubiquitinei implică două etape principale:
1) atașarea covalentă a ubiquitinei la proteina care urmează să fie degradată prin reziduu lizina, prezența unei astfel de etichete în proteină este semnalul primar de sortare care direcționează conjugații rezultați către proteazomi; în cele mai multe cazuri, mai multe molecule de ubiquitină sunt atașate de proteină, care sunt organizate sub formă de margele pe un șir.;
2) hidroliza proteinelor de către proteazom (funcția principală a proteazomului este degradarea proteolitică a proteinelor inutile și deteriorate la peptide scurte). Ubiquitina este numită pe bună dreptate „marca morții” pentru proteine.
Domeniul n proteine? - element al structurii terțiare a proteinei, care este o substructură destul de stabilă și independentă a proteinei, a cărei pliere are loc independent de celelalte părți. Domeniul include de obicei mai multe elemente ale structurii secundare. Domenii similare ca structură se găsesc nu numai în proteinele înrudite (de exemplu, în hemoglobinele diferitelor animale), ci și în proteine complet diferite. O proteină poate avea mai multe domenii, aceste regiuni pot îndeplini diferite funcții în aceeași proteină. Unele enzime și toate imunoglobulinele au o structură de domeniu. Proteinele cu lanțuri polipeptidice lungi (mai mult de 200 de resturi de aminoacizi) creează adesea structuri de domeniu.
biosinteza proteinelor.1. Structura unei proteine este determinată de:
1) un grup de gene 2) o genă
3) o moleculă de ADN 4) un set de gene ale unui organism
2. Gena codifică informații despre secvența monomerilor din moleculă:
1) ARNt 2) AA 3) glicogen 4) ADN
3. Tripleții se numesc anticodoni:
1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN
4. Schimbul plastic constă în principal din reacții:
1) dezintegrare materie organică 2) descompunerea substanţelor anorganice
3) sinteza substanțelor organice 4) sinteza substanțelor anorganice
5. Sinteza proteinelor într-o celulă procariotă are loc:
1) pe ribozomi din nucleu 2) pe ribozomi din citoplasmă 3) pe peretele celular
6. Procesul de traducere are loc:
1) în citoplasmă 2) în nucleu 3) în mitocondrii
4) pe membranele reticulului endoplasmatic rugos
7. Sinteza are loc pe membranele reticulului endoplasmatic granular:
1) ATP; 2) carbohidrați; 3) lipide; 4) proteine.
8. Un triplet codifică:
1. un AK 2 un semn al unui organism 3. mai multe AK
13. Etapele biosintezei proteinelor.
1. transcriere, traducere 2. transformare, traducere
3. transorganizare, transcriere
14. Antidonul t-ARN este format din nucleotide UCG. Care triplet ADN este complementar acestuia?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
2) o moleculă constând din două noi catene de ADN
4) o moleculă fiică constând dintr-o catenă de ADN veche și una nouă
18. Matricea pentru sinteza unei molecule de ARNm în timpul transcripției este:
1) întreaga moleculă de ADN 2) complet unul dintre lanțurile moleculei de ADN
4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile moleculei de ADN, în altele, întreaga moleculă de ADN.
19. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.
1.replicare 2.reparare
3. reîncarnare
20. În timpul biosintezei proteinelor într-o celulă, energia ATP:
1) consumat 2) depozitat
21. În celulele somatice ale unui organism multicelular:
1) un set diferit de gene și proteine 2) același set de gene și proteine
3) același set de gene, dar un set diferit de proteine
23. Care dintre procese nu are loc în celulele cu nicio structură și funcție:
1) sinteza proteinelor 2) metabolismul 3) mitoza 4) meioza
24. Termenul „transcriere” se referă la procesul:
1) duplicarea ADN-ului 2) sinteza i-ARN pe ADN
3) tranziția i-ARN la ribozomi 4) crearea de molecule de proteine pe polizom
25. Secțiunea unei molecule de ADN, purtând informații aproximativ o moleculă de proteină este:
1) genă 2) fenotip 3) genomul 4) genotip
26. Transcrierea la eucariote are loc în:
1) citoplasmă 2) membrana endoplasmatică 3) lizozomi 4) nucleu
27. Sinteza proteinelor are loc în:
1) reticul endoplasmatic granular
2) reticul endoplasmatic neted 3) nucleu 4) lizozomi
28. Un aminoacid este codificat de:
1) patru nucleotide 2) două nucleotide
29. Tripletul nucleotidelor ATC din molecula de ADN va corespunde codonului moleculei i-ARN:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU
30. Semnele de punctuație ale codului genetic:
1. codifică anumite proteine 2. declanșează sinteza proteinelor
3. opri sinteza proteinelor
31. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.
1.replicare 2.reparare 3.reancornare
32. Funcția i-ARN în procesul de biosinteză.
1. stocarea informațiilor ereditare 2. transportul AA la ribozomi
33. Procesul prin care tARN-urile aduc aminoacizi la ribozomi.
1.transcriere 2.traducere 3.transformare
34. Ribozomi care sintetizează aceeași moleculă proteică.
1.cromozom 2.polizom 3.megacromozom
35. Procesul prin care aminoacizii formează o moleculă proteică.
1.transcriere 2.traducere 3.transformare
36. Reacțiile de sinteză a matricei includ...
1. Replicarea ADN-ului 2. transcrierea, traducerea 3. ambele răspunsuri sunt corecte
37. Un triplet ADN poartă informații despre:
1. Secvențe de aminoacizi într-o moleculă de proteină
2. Plasați un anumit AK în lanțul proteic
3. Semn al unui anumit organism
4. Aminoacid inclus în lanțul proteic
38. Gena codifică informații despre:
1) structura proteinelor, grăsimilor și carbohidraților 2) structura primară a proteinei
3) secvențe de nucleotide din ADN
4) secvențe de aminoacizi în 2 sau mai multe molecule de proteine
39. Sinteza ARNm începe cu:
1) separarea ADN-ului în două catene 2) interacțiunea dintre enzima ARN polimerază și gena
40. Transcrierea are loc:
1) în nucleu 2) pe ribozomi 3) în citoplasmă 4) pe canalele EPS netede
41. Sinteza proteinelor nu are loc pe ribozomi în:
1) agentul cauzator al tuberculozei 2) albinele 3) agaric musca 4) bacteriofag
42. În timpul translației, șablonul pentru asamblarea lanțului polipeptidic al unei proteine este:
1) ambele catene ale ADN-ului 2) una dintre catenele moleculei de ADN
3) moleculă de ARNm 4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile de ADN, în altele, o moleculă de ARNm
biosinteza proteinelor.
1. Structura unei proteine este determinată de:
1) un grup de gene 2) o genă
3) o moleculă de ADN 4) un set de gene ale unui organism
2. Gena codifică informații despre secvența monomerilor din moleculă:
1) ARNt 2) AA 3) glicogen 4) ADN
3. Tripleții se numesc anticodoni:
1) ADN 2) t-ARN 3) i-ARN 4) r-ARN
4. Schimbul plastic constă în principal din reacții:
1) dezintegrarea substanțelor organice 2) dezintegrarea substanțelor anorganice
3) sinteza substanțelor organice 4) sinteza substanțelor anorganice
5. Sinteza proteinelor într-o celulă procariotă are loc:
1) pe ribozomi din nucleu 2) pe ribozomi din citoplasmă 3) pe peretele celular
4) pe suprafața exterioară a membranei citoplasmatice
6. Procesul de traducere are loc:
1) în citoplasmă 2) în nucleu 3) în mitocondrii
4) pe membranele reticulului endoplasmatic rugos
7. Sinteza are loc pe membranele reticulului endoplasmatic granular:
1) ATP; 2) carbohidrați; 3) lipide; 4) proteine.
8. Un triplet codifică:
1. un AK 2 un semn al unui organism 3. mai multe AK
9. Sinteza proteinelor este finalizată în acest moment
1. recunoașterea unui codon de către un anticodon 2. apariția unui „semn de punctuație” pe ribozom
3. intrarea i-ARN în ribozom
10. Procesul, în urma căruia se citesc informații din molecula de ADN.
1. traducere 2. transcriere 3. transformare
11. Proprietățile proteinelor sunt determinate...
1.structura secundară a proteinei 2.structura primară a proteinei
3.Structura terțiară a proteinei
12. Procesul prin care un anticodon recunoaște un codon pe ARNm
13. Etapele biosintezei proteinelor.
1. transcriere, traducere 2. transformare, traducere
3. transorganizare, transcriere
14. Antidonul t-ARN este format din nucleotide UCG. Care triplet ADN este complementar acestuia?
1.UUG 2. TTC 3. TCG
15. Numărul de ARNt implicați în traducere este egal cu numărul de:
1. codoni i-ARN care codifică aminoacizi 2. molecule i-ARN
3 Gene incluse în molecula de ADN 4. Proteine sintetizate pe ribozomi
16. Stabiliți secvența de nucleotide ale i-ARN în timpul transcripției dintr-unul dintre lanțurile de ADN: A-G-T-C-G
1) U 2) G 3) C 4) A 5) C
17. Când o moleculă de ADN se replică, ea produce:
1) un fir care s-a rupt în fragmente separate de molecule fiice
2) o moleculă constând din două noi catene de ADN
3) o moleculă, din care jumătate constă dintr-o catenă de ARNm
4) o moleculă fiică constând dintr-o catenă de ADN veche și una nouă
18. Modelul pentru sinteza unei molecule de ARNm în timpul transcripției este:
1) întreaga moleculă de ADN 2) complet unul dintre lanțurile moleculei de ADN
3) o secțiune a unuia dintre lanțurile ADN
4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile moleculei de ADN, în altele, întreaga moleculă de ADN.
19. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.
1.replicare 2.reparare
3. reîncarnare
20. În timpul biosintezei proteinelor într-o celulă, energia ATP:
1) consumat 2) depozitat
3) nu este consumat și nu este alocat
21. În celulele somatice ale unui organism multicelular:
1) un set diferit de gene și proteine 2) același set de gene și proteine
3) același set de gene, dar un set diferit de proteine
4) același set de proteine, dar un set diferit de gene
22.. Un triplet ADN poartă informații despre:
1) secvențe de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină
2) un semn al unui organism 3) un aminoacid dintr-o moleculă de proteină sintetizată
4) compoziția moleculei de ARN
23. Care dintre procese nu are loc în celulele cu nicio structură și funcție:
1) sinteza proteinelor 2) metabolismul 3) mitoza 4) meioza
24. Termenul „transcriere” se referă la procesul:
1) duplicarea ADN-ului 2) sinteza i-ARN pe ADN
3) tranziția i-ARN la ribozomi 4) crearea de molecule de proteine pe polizom
25. O secțiune a unei molecule de ADN care poartă informații despre o moleculă de proteină este:
1) genă 2) fenotip 3) genomul 4) genotip
26. Transcrierea la eucariote are loc în:
1) citoplasmă 2) membrana endoplasmatică 3) lizozomi 4) nucleu
27. Sinteza proteinelor are loc în:
1) reticul endoplasmatic granular
2) reticul endoplasmatic neted 3) nucleu 4) lizozomi
28. Un aminoacid este codificat de:
1) patru nucleotide 2) două nucleotide
3) o nucleotidă 4) trei nucleotide
29. Tripletul nucleotidelor ATC din molecula de ADN va corespunde codonului moleculei i-ARN:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU
30. Semne de punctuațiecod genetic:
1. codifică anumite proteine 2. declanșează sinteza proteinelor
3. opri sinteza proteinelor
31. Procesul de autodublare a moleculei de ADN.
1.replicare 2.reparare 3.reancornare
32. Funcția i-ARN în procesul de biosinteză.
1. stocarea informațiilor ereditare 2. transportul AA la ribozomi
3.informația de hrănire a ribozomilor
33. Procesul prin care tARN-urile aduc aminoacizi la ribozomi.
1.transcriere 2.traducere 3.transformare
34. Ribozomi care sintetizează aceeași moleculă proteică.
1.cromozom 2.polizom 3.megacromozom
35. Procesul prin care aminoacizii formează o moleculă proteică.
1.transcriere 2.traducere 3.transformare
36. Reacțiile de sinteză a matricei includ...
1. Replicarea ADN-ului 2. transcrierea, traducerea 3. ambele răspunsuri sunt corecte
37. Un triplet ADN poartă informații despre:
1. Secvențe de aminoacizi într-o moleculă de proteină
2. Plasați un anumit AK în lanțul proteic
3. Semn al unui anumit organism
4. Aminoacid inclus în lanțul proteic
38. Gena codifică informații despre:
1) structura proteinelor, grăsimilor și carbohidraților 2) structura primară a proteinei
3) secvențe de nucleotide din ADN
4) secvențe de aminoacizi în 2 sau mai multe molecule de proteine
39. Sinteza ARNm începe cu:
1) separarea ADN-ului în două catene 2) interacțiunea dintre enzima ARN polimerază și gena
3) dublarea genelor 4) descompunerea genei în nucleotide
40. Transcrierea are loc:
1) în nucleu 2) pe ribozomi 3) în citoplasmă 4) pe canalele EPS netede
41. Sinteza proteinelor nu are loc pe ribozomi în:
1) agentul cauzator al tuberculozei 2) albinele 3) agaric musca 4) bacteriofag
42. În timpul translației, șablonul pentru asamblarea lanțului polipeptidic al unei proteine este:
1) ambele catene ale ADN-ului 2) una dintre catenele moleculei de ADN
3) o moleculă de ARNm 4) în unele cazuri, unul dintre lanțurile de ADN, în altele, o moleculă de ARNm
Structura chimică a proteinelor este reprezentată de alfa-aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. La organismele vii, compoziția determină codul genetic. În procesul de sinteză, în majoritatea cazurilor, se folosesc 20 de aminoacizi de tip standard. Multe dintre combinațiile lor formează molecule de proteine cu o mare varietate de proprietăți. Resturile de aminoacizi suferă adesea modificări post-translaționale. Ele pot apărea înainte ca proteina să înceapă să-și îndeplinească funcțiile și în procesul activității sale în celulă. În organismele vii, mai multe molecule formează adesea complexe complexe. Un exemplu este asocierea fotosintetică.
Scopul conexiunilor
Proteinele sunt considerate o componentă importantă a nutriției umane și animale datorită faptului că toți aminoacizii necesari nu pot fi sintetizați în corpul lor. Unele dintre ele ar trebui să vină cu alimente proteice. Principalele surse de compuși sunt carnea, nucile, laptele, peștele, cerealele. Într-o măsură mai mică, proteinele sunt prezente în legume, ciuperci și fructe de pădure. Când sunt digerate de enzime, proteinele consumate sunt descompuse în aminoacizi. Ele sunt deja folosite în biosinteza propriilor proteine în organism sau sunt descompuse în continuare - pentru energie.
Referință istorică
Secvența de structură a proteinei insulinei a fost determinată pentru prima dată de Frederick Senger. Pentru munca sa a primit Premiul Nobelîn 1958. Sanger a folosit metoda de secvențiere. Folosind difracția cu raze X, structurile tridimensionale ale mioglobinei și hemoglobinei au fost obținute ulterior (la sfârșitul anilor 1950). Lucrarea a fost realizată de John Kendrew și Max Perutz.
Structura unei molecule de proteine
Include polimeri liniari. Ei, la rândul lor, constau din reziduuri de alfa-aminoacizi, care sunt monomeri. în plus, structura proteinei poate include componente având o natură non-aminoacizică şi reziduuri de aminoacizi de tip modificat. La desemnarea componentelor se folosesc abrevieri de 1 sau 3 litere. Un compus care conține de la două până la câteva zeci de reziduuri este adesea denumit „polipeptidă”. Ca urmare a interacțiunii grupării alfa-carboxil a unui aminoacid cu gruparea alfa-amino a altuia, apar legături (în timpul formării structurii proteinei). În compus, capetele C- și N- sunt izolate, în funcție de ce grupă a restului de aminoacid este liberă: -COOH sau -NH2. În procesul de sinteză a proteinelor pe ribozom, de regulă, un reziduu de metionină acționează ca prim terminal; atașarea celor ulterioare se realizează la capătul C-terminal al celor precedente.
Niveluri de organizare
Au fost propuși de Lindrem-Lang. În ciuda faptului că această diviziune este considerată oarecum învechită, este încă folosită. S-a propus alocarea a patru niveluri de organizare a conexiunilor. Se determină structura primară a unei molecule de proteine cod geneticși caracteristicile genei. Pentru mai mult niveluri înalte formate în mod caracteristic în timpul plierii proteinelor. Structura spațială a unei proteine este în general determinată de lanțul de aminoacizi. Cu toate acestea, este destul de flexibil. Poate fi influențată de factori externi. În acest sens, este mai corect să vorbim despre conformația compusului, care este cea mai favorabilă și de preferat energetic.
1 nivel
Este reprezentată de secvența de resturi de aminoacizi ale lanțului polipeptidic. De regulă, este descris folosind denumiri de una sau trei litere. Structura primară a proteinelor este caracterizată prin combinații stabile de reziduuri de aminoacizi. Ei îndeplinesc anumite sarcini. Astfel de „motive conservatoare” rămân păstrate în cursul evoluției speciilor. Ele pot fi adesea folosite pentru a prezice problema unei proteine necunoscute. Evaluând gradul de similaritate (omologie) în lanțurile de aminoacizi din diferite organisme, se poate determina distanța evolutivă formată între taxonii care alcătuiesc aceste organisme. Structura primară a proteinelor este determinată prin secvențiere sau prin complexul inițial al ARNm-ului său folosind tabelul de coduri genetice.
Comandarea locală a unei secțiuni de lanț
Acesta este următorul nivel de organizare - structura secundară a proteinelor. Există mai multe tipuri. Ordinea locală a regiunii lanțului polipeptidic este stabilizată prin legături de hidrogen. Cele mai populare tipuri sunt:
Structura spațială
Structura terțiară a proteinelor include elemente de nivelul anterior. Se stabilizează tipuri diferite interacțiuni. În acest caz, legăturile hidrofobe sunt de o importanță capitală. Stabilizarea presupune:
- interacțiuni covalente.
- Legături ionice care se formează între grupările laterale de aminoacizi care au sarcini opuse.
- Interacțiuni cu hidrogen.
- legături hidrofobe. În procesul de interacțiune cu elementele H2O din jur, proteina este pliată astfel încât grupările laterale nepolare de aminoacizi sunt izolate din soluția apoasă. Pe suprafața moleculei apar grupări hidrofile (polare).
Structura terțiară a proteinelor este determinată de rezonanța magnetică (nucleară), unele tipuri de microscopie și alte metode.
Principiul de pozare
Studiile au arătat că între 2 și 3 niveluri este convenabil să evidențiezi altul. Se numește „arhitectură”, „motiv de așezare”. Este determinată de aranjarea reciprocă a componentelor structurii secundare (catenele beta și elice alfa) în limitele unui globul compact - un domeniu proteic. Poate exista independent sau poate fi inclusă într-o proteină mai mare împreună cu altele similare. S-a stabilit că motivele de styling sunt mai degrabă conservatoare. Ele apar în proteine care nu au relații nici evolutive, nici funcționale. Definiția arhitecturii stă la baza clasificării raționale (fizice).
Organizarea domeniului
La poziție relativă mai multe lanțuri de polipeptide ca parte a unui complex proteic, se formează o structură cuaternară de proteine. Elementele care alcătuiesc compoziția sa se formează separat pe ribozomi. Abia după ce sinteza este finalizată, această structură proteică începe să se formeze. Poate conține atât lanțuri polipeptidice diferite, cât și identice. Structura cuaternară a proteinelor este stabilizată prin aceleași interacțiuni ca la nivelul anterior. Unele complexe pot include câteva zeci de proteine.
Structura proteinelor: sarcini protectoare
Polipeptidele citoscheletului, acționând într-un fel ca întărire, conferă multor organele o formă și participă la schimbarea acesteia. Proteinele structurale oferă protecție organismului. Un exemplu de astfel de proteină este colagenul. Formează baza în substanța intercelulară a țesuturilor conjunctive. De asemenea functie de protectie are cheratina. Formează baza coarnelor, penelor, părului și a altor derivați ai epidermei. Când toxinele sunt legate de proteine, detoxifierea acestora din urmă are loc în multe cazuri. Așa se realizează sarcina de protecție chimică a organismului. Deosebit de important în procesul de neutralizare a toxinelor în corpul uman joacă enzimele hepatice. Sunt capabili să descompună otravurile sau să le transforme într-o formă solubilă. Acest lucru contribuie la transportul mai rapid al acestora din organism. Proteine prezente în sânge și altele fluide biologice, oferă protecție imunitară prin declanșarea unui răspuns atât la atacul patogenului, cât și la răni. Imunoglobulinele (anticorpi și componente ale sistemului complementului) sunt capabile să neutralizeze bacteriile, proteinele străine și virușii.
Mecanism de reglare
Moleculele de proteine, care nu acționează nici ca sursă de energie, nici ca material de construcție, controlează multe procese intracelulare. Deci, datorită acestora, se realizează reglarea traducerii, transcripției, tăierii, a activității altor polipeptide. Mecanismul de reglare se bazează pe activitatea enzimatică sau se manifestă prin legarea specifică de alte molecule. De exemplu, factorii de transcripție, polipeptidele activatoare și proteinele represoare pot controla rata transcripției genelor. În același timp, ele interacționează cu secvențele reglatoare ale genelor. Protein fosfatazele și protein kinazele joacă cel mai important rol în controlul cursului proceselor intracelulare. Aceste enzime pornesc sau suprimă activitatea altor proteine prin adăugarea sau îndepărtarea grupărilor fosfat din ele.
Sarcina de semnal
Este adesea combinată cu o funcție de reglementare. Acest lucru se datorează faptului că multe polipeptide intracelulare și extracelulare pot transmite semnale. Factorii de creștere, citokinele, hormonii și alți compuși au această capacitate. Steroizii sunt transportați prin sânge. Interacțiunea hormonului cu receptorul acționează ca un semnal, datorită căruia este declanșat răspunsul celulei. Steroizii controlează conținutul de compuși din sânge și celule, reproducerea, creșterea și alte procese. Un exemplu este insulina. Reglează nivelul de glucoză. Interacțiunea celulelor se realizează prin intermediul compușilor proteici semnal transmis prin substanța intercelulară.
Transportul elementelor
Proteinele solubile implicate în mișcarea moleculelor mici au o afinitate mare pentru substratul prezent în concentrație mare. De asemenea, au capacitatea de a o elibera cu ușurință în zonele cu conținut scăzut. Un exemplu este proteina de transport hemoglobina. Mișcă oxigenul din plămâni către alte țesuturi, iar din acestea transferă dioxid de carbon. Unele proteine membranare sunt, de asemenea, implicate în transportul moleculelor mici prin pereții celulari, modificându-le. Stratul lipidic al citoplasmei este rezistent la apă. Acest lucru previne difuzia moleculelor încărcate sau polare. Conexiunile de transport cu membrană sunt de obicei împărțite în purtători și canale.
Conexiuni de rezervă
Aceste proteine formează așa-numitele rezerve. Se acumulează, de exemplu, în semințele de plante, ouăle de animale. Astfel de proteine acționează ca o sursă de rezervă de materie și energie. Unii compuși sunt folosiți de organism ca rezervor de aminoacizi. Ei, la rândul lor, sunt precursori substanțe active implicate în reglarea metabolismului.
Receptorii celulari
Astfel de proteine pot fi localizate atât direct în citoplasmă, cât și încorporate în perete. O parte a conexiunii primește un semnal. De regulă, este Substanta chimica, iar în unele cazuri - impact mecanic (întindere, de exemplu), lumină și alți stimuli. În procesul de expunere a semnalului la un anumit fragment al moleculei - polipeptidul receptor - încep modificările conformaționale ale acestuia. Ele provoacă o modificare a conformației restului celulei, care realizează transmiterea stimulului către alte componente ale celulei. Trimiterea unui semnal se poate face în diferite moduri. Unii receptori sunt capabili să catalizeze reactie chimica, acestea din urmă acționează ca niște canale ionice care se închid sau se deschid sub influența unui stimul. Unii compuși leagă în mod specific moleculele intermediare în interiorul celulei.
Polipeptide motorii
Există o întreagă clasă de proteine care asigură mișcarea corpului. Proteinele motorii sunt implicate în contracția musculară, mișcarea celulelor, activitatea flagelilor și a cililor. Datorita acestora se realizeaza si transport dirijat si activ. Kinezinele și dineinele efectuează transferul de molecule de-a lungul microtubulilor folosind hidroliza ATP ca sursă de energie. Acestea din urmă mută organele și alte elemente către centrozom din regiunile celulare periferice. Kinesinele se mută înăuntru direcție inversă. Dineinele sunt, de asemenea, responsabile pentru activitatea flagelilor și a cililor.
Existența dovedită a 4 nivele organizarea structurală molecula proteica.
Structura primară a unei proteine- secvența resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic. În proteine, aminoacizii individuali sunt legați unul de celălalt. legături peptidice care rezultă din interacțiunea grupărilor a-carboxil și a-amino ale aminoacizilor.
Până în prezent, structura primară a zeci de mii de proteine diferite a fost descifrată. Pentru a determina structura primară a unei proteine, metodele de hidroliză determină compoziția aminoacizilor. Se determină apoi natura chimică a aminoacizilor terminali. Următorul pas este determinarea secvenței de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Pentru aceasta, se utilizează hidroliza parțială selectivă (chimică și enzimatică). Este posibil să se utilizeze analiza de difracție cu raze X, precum și date despre secvența de nucleotide complementară a ADN-ului.
Structura secundară a unei proteine– configurația lanțului polipeptidic, adică o metodă de împachetare a unui lanț polipeptidic într-o conformație specifică. Acest proces nu decurge haotic, ci în conformitate cu programul stabilit în structura primară.
Stabilitatea structurii secundare este asigurată în principal de legăturile de hidrogen, totuși, legăturile covalente - legăturile peptidice și disulfurice - au o anumită contribuție.
Este considerat cel mai probabil tip de structură a proteinelor globulare a-helix. Răsucirea lanțului polipeptidic are loc în sensul acelor de ceasornic. Fiecare proteină se caracterizează printr-un anumit grad de spiralizare. Dacă lanțurile de hemoglobină sunt 75% elicoidale, atunci pepsina este de doar 30%.
Se numește tipul de configurație a lanțurilor polipeptidice găsite în proteinele părului, mătăsii și mușchilor b-structuri. Segmentele lanțului peptidic sunt aranjate într-un singur strat, formând o figură asemănătoare unei foi pliate într-un acordeon. Stratul poate fi format din doi sau cantitate mare lanțuri peptidice.
În natură, există proteine a căror structură nu corespunde nici structurii β sau a, de exemplu, colagenul este o proteină fibrilă care alcătuiește cea mai mare parte a țesutului conjunctiv la oameni și animale.
Structura terțiară a unei proteine- orientarea spaţială a helixului polipeptidic sau metoda de aşezare a lanţului polipeptidic într-un anumit volum. Prima proteină a cărei structură terțiară a fost elucidată prin analiza de difracție cu raze X este mioglobina de cașlot (Fig. 2).
În stabilizarea structurii spațiale a proteinelor, pe lângă legaturi covalente, rolul principal îl au legăturile necovalente (hidrogen, interacțiuni electrostatice ale grupărilor încărcate, forțe intermoleculare van der Waals, interacțiuni hidrofobe etc.).
Conform conceptelor moderne, structura terțiară a unei proteine după terminarea sintezei acesteia se formează spontan. Forța motrice principală este interacțiunea radicalilor de aminoacizi cu moleculele de apă. În acest caz, radicalii hidrofobi nepolari ai aminoacizilor sunt scufundați în interiorul moleculei proteice, iar radicalii polari sunt orientați spre apă. Procesul de formare a structurii spațiale native a lanțului polipeptidic este numit pliere. Celulele au proteine izolate numite însoțitori. Ei participă la pliere. Au fost descrise o serie de boli ereditare umane, a căror dezvoltare este asociată cu o încălcare din cauza mutațiilor în procesul de pliere (pigmentoză, fibroză etc.).
Existența unor niveluri de organizare structurală a unei molecule proteice, intermediare între structurile secundare și terțiare, a fost dovedită prin metodele de analiză prin difracție cu raze X. Domeniu este o unitate structurală globulară compactă în cadrul lanțului polipeptidic (Fig. 3). Au fost descoperite multe proteine (de exemplu, imunoglobuline) care constau din domenii care sunt diferite ca structură și funcție și sunt codificate de gene diferite.
Toate proprietățile biologice ale proteinelor sunt asociate cu păstrarea structurii lor terțiare, care se numește nativ. Un globul proteic nu este o structură absolut rigidă: sunt posibile mișcări reversibile ale unor părți ale lanțului peptidic. Aceste modificări nu perturbă conformația generală a moleculei. Conformația unei molecule proteice este influențată de pH-ul mediului, puterea ionică a soluției și interacțiunea cu alte substanțe. Orice impact care duce la o încălcare a conformației native a moleculei este însoțit de o pierdere parțială sau completă a proteinei proprietăților sale biologice.
Structura proteinelor cuaternare- o metodă de așezare în spațiu a lanțurilor polipeptidice individuale cu aceeași structură primară, secundară sau terțiară aceeași sau diferită și formarea unei singure formațiuni macromoleculare din punct de vedere structural și funcțional.
Se numește o moleculă de proteină constând din mai multe lanțuri polipeptidice oligomer, și fiecare lanț inclus în el - protomer. Proteinele oligomerice sunt mai des construite dintr-un număr par de protomeri, de exemplu, o moleculă de hemoglobină este formată din două lanțuri polipeptidice a și două b (Fig. 4).
Structura cuaternară are aproximativ 5% din proteine, inclusiv hemoglobina, imunoglobuline. Structura subunității este caracteristică multor enzime.
Moleculele proteice care alcătuiesc o proteină cu structură cuaternară se formează separat pe ribozomi și abia după terminarea sintezei formează o structură supramoleculară comună. O proteină dobândește activitate biologică numai atunci când protomerii ei constituenți se combină. La stabilizarea structurii cuaternare participă aceleași tipuri de interacțiuni ca și la stabilizarea terțiarului.
Unii cercetători recunosc existența unui al cincilea nivel de organizare structurală a proteinelor. Aceasta este metaboloni - complexe macromoleculare polifuncționale de diverse enzime care catalizează întregul traseu al transformărilor substratului (sintetaze superioare de acizi grași, complex de piruvat dehidrogenază, lanț respirator).
