Μια πρωτεΐνη είναι μια αλληλουχία αμινοξέων που συνδέονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς.
Είναι εύκολο να φανταστεί κανείς ότι ο αριθμός των αμινοξέων μπορεί να είναι διαφορετικός: από τουλάχιστον δύο έως οποιεσδήποτε λογικές τιμές. Οι βιοχημικοί συμφώνησαν να θεωρήσουν ότι εάν ο αριθμός των αμινοξέων δεν υπερβαίνει τα 10, τότε μια τέτοια ένωση ονομάζεται πεπτίδιο. εάν από 10 ή περισσότερα αμινοξέα - πολυπεπτίδιο. Τα πολυπεπτίδια που μπορούν να σχηματίσουν αυθόρμητα και να διατηρήσουν μια συγκεκριμένη χωρική δομή, η οποία ονομάζεται διαμόρφωση, αναφέρονται ως πρωτεΐνες. Η σταθεροποίηση μιας τέτοιας δομής είναι δυνατή μόνο όταν τα πολυπεπτίδια φτάσουν ένα ορισμένο μήκος (περισσότερα από 40 αμινοξέα)· επομένως, πολυπεπτίδια με μοριακό βάρος μεγαλύτερο από 5.000 Da θεωρούνται συνήθως πρωτεΐνες. (1 Da ισούται με το 1/12 του ισοτόπου άνθρακα). Μόνο έχοντας μια συγκεκριμένη χωρική δομή (φυσική δομή) μπορεί μια πρωτεΐνη να εκτελέσει τις λειτουργίες της.
Το μέγεθος μιας πρωτεΐνης μπορεί να μετρηθεί σε daltons (μοριακό βάρος), πιο συχνά λόγω του σχετικά μεγάλου μεγέθους του μορίου σε παράγωγες μονάδες - kilodaltons (kDa). Οι πρωτεΐνες ζύμης, κατά μέσο όρο, αποτελούνται από 466 αμινοξέα και έχουν μοριακό βάρος 53 kDa. Η μεγαλύτερη πρωτεΐνη που είναι σήμερα γνωστή, η τιτίνη, είναι συστατικό των μυϊκών σαρκομερών. το μοριακό βάρος των διάφορων ισομορφών του κυμαίνεται από 3000 έως 3700 kDa, αποτελείται από 38.138 αμινοξέα (στον ανθρώπινο σολιό μυ).
δομή πρωτεΐνης
Η τρισδιάστατη δομή μιας πρωτεΐνης σχηματίζεται κατά τη διαδικασία αναδίπλωσης (από τα αγγλικά. πτυσσόμενος-"πτυσσόμενος"). Μια τρισδιάστατη δομή σχηματίζεται ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης δομών χαμηλότερων επιπέδων.
Υπάρχουν τέσσερα επίπεδα δομής πρωτεΐνης:
Πρωτογενής Δομή- την αλληλουχία των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα.
δευτερεύουσα δομήείναι η τοποθέτηση σε χώρο επιμέρους τμημάτων του πολυ πεπτιδική αλυσίδα.
Οι παρακάτω είναι οι πιο συνηθισμένοι τύποι δευτερογενούς δομής πρωτεΐνης:
α-έλικες- σφιχτές στροφές γύρω από τον μακρύ άξονα του μορίου, μια στροφή είναι 3,6 υπολείμματα αμινοξέων και το βήμα της έλικας είναι 0,54 nm (0,15 nm ανά υπόλειμμα αμινοξέος), η έλικα σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των ομάδων πεπτιδίων Η και Ο σε απόσταση μεταξύ τους 4 υπολείμματα αμινοξέων. Η έλικα είναι κατασκευασμένη αποκλειστικά από έναν τύπο στερεοϊσομερών αμινοξέων (L). Αν και μπορεί να είναι είτε αριστερόχειρας είτε δεξιόχειρας, ο δεξιόχειρας κυριαρχεί στις πρωτεΐνες. Η σπείρα σπάει από ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις γλουταμινικού οξέος, λυσίνης, αργινίνης. Τα υπολείμματα ασπαραγίνης, σερίνης, θρεονίνης και λευκίνης που βρίσκονται κοντά το ένα στο άλλο μπορεί να παρεμβαίνουν στερικά στον σχηματισμό έλικας, Τα υπολείμματα προλίνης προκαλούν κάμψη της αλυσίδας και επίσης διαταράσσουν τη δομή της α-έλικας.
β-πτυχωτές στιβάδες- αρκετές ζιγκ-ζαγκ πολυπεπτιδικές αλυσίδες στις οποίες σχηματίζονται δεσμοί υδρογόνου μεταξύ αμινοξέων ή διαφορετικών πρωτεϊνικών αλυσίδων σχετικά απομακρυσμένες μεταξύ τους (0,347 nm ανά υπόλειμμα αμινοξέος) στην πρωτογενή δομή και δεν βρίσκονται σε κοντινή απόσταση, όπως συμβαίνει στην α-έλικα . Αυτές οι αλυσίδες συνήθως κατευθύνονται με τα Ν-άκρα τους σε αντίθετες κατευθύνσεις (αντιπαράλληλος προσανατολισμός). Για τον σχηματισμό β-διπλωμένων στιβάδων, τα μικρά μεγέθη των πλευρικών ομάδων αμινοξέων είναι σημαντικά· συνήθως κυριαρχούν η γλυκίνη και η αλανίνη.
Αναδίπλωση πρωτεΐνης με τη μορφή β-διπλωμένου στρώματος
Οι διαταραγμένες δομές είναι η διαταραγμένη διάταξη μιας πρωτεϊνικής αλυσίδας στο διάστημα.
Η χωρική δομή κάθε πρωτεΐνης είναι ατομική και καθορίζεται από την πρωτογενή της δομή. Ωστόσο, μια σύγκριση των διαμορφώσεων των πρωτεϊνών με διαφορετικές δομές και λειτουργίες αποκάλυψε την παρουσία παρόμοιων συνδυασμών δευτερογενών δομικών στοιχείων σε αυτές. Μια τέτοια συγκεκριμένη σειρά σχηματισμού δευτερογενών δομών ονομάζεται υπερδευτερογενής δομή πρωτεϊνών. Η υπερδευτερογενής δομή σχηματίζεται λόγω διαριζικών αλληλεπιδράσεων.
Ορισμένοι χαρακτηριστικοί συνδυασμοί α-έλικων και β-δομών αναφέρονται συχνά ως «δομικά μοτίβα». Έχουν συγκεκριμένες ονομασίες: «α-έλικα-στροφή-α-έλικα», «α/β-βαρελοειδής δομή», «φερμουάρ λευκίνης», «δάκτυλος ψευδάργυρου» κ.λπ.
Τριτογενής δομή- αυτός είναι ένας τρόπος να τοποθετήσετε ολόκληρη την πολυπεπτιδική αλυσίδα στο διάστημα. Μαζί με τις α-έλικες, τις β-διπλωμένες στιβάδες και τις υπερδευτερεύουσες δομές, η τριτοταγής δομή παρουσιάζει μια διαταραγμένη διαμόρφωση που μπορεί να καταλάβει ένα σημαντικό μέρος του μορίου.
Σχηματική αναπαράσταση αναδίπλωσης πρωτεΐνης σε τριτογενή δομή.
Τεταρτογενής δομήεμφανίζεται σε πρωτεΐνες που αποτελούνται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες (υπομονάδες, πρωτομερή ή μονομερή), όταν συνδυάζονται οι τριτοταγείς δομές αυτών των υπομονάδων. Για παράδειγμα, το μόριο της αιμοσφαιρίνης αποτελείται από 4 υπομονάδες. Η τεταρτοταγής δομή έχει υπερμοριακούς σχηματισμούς - πολυενζυμικά σύμπλοκα που αποτελούνται από πολλά μόρια ενζύμων και συνενζύμων (πυροσταφυλική αφυδρογονάση) και ισοένζυμα (γαλακτική αφυδρογονάση - LDH, φωσφοκινάση κρεατίνης - CPK).
Έτσι. Η χωρική δομή δεν εξαρτάται από το μήκος της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, αλλά από την αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων που είναι ειδικά για κάθε πρωτεΐνη, καθώς και από τις πλευρικές ρίζες που είναι χαρακτηριστικές των αντίστοιχων αμινοξέων. Η χωρική τρισδιάστατη δομή ή διαμόρφωση των μακρομορίων πρωτεΐνης σχηματίζεται κυρίως από δεσμούς υδρογόνου, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις μεταξύ μη πολικών πλευρικών ριζών αμινοξέων και ιοντικές αλληλεπιδράσεις μεταξύ αντίθετα φορτισμένων πλευρικών ομάδων υπολειμμάτων αμινοξέων. Οι δεσμοί υδρογόνου παίζουν τεράστιο ρόλο στο σχηματισμό και τη διατήρηση της χωρικής δομής του μακρομορίου πρωτεΐνης.
Όσον αφορά τις υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις, προκύπτουν ως αποτέλεσμα της επαφής μεταξύ μη πολικών ριζών που δεν είναι σε θέση να σπάσουν τους δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των μορίων του νερού, το οποίο μετατοπίζεται στην επιφάνεια του πρωτεϊνικού σφαιριδίου. Καθώς η πρωτεΐνη συντίθεται, μη πολικές χημικές ομάδες συλλέγονται μέσα στο σφαιρίδιο και οι πολικές αναγκάζονται να βγουν στην επιφάνειά του. Έτσι, ένα μόριο πρωτεΐνης μπορεί να είναι ουδέτερο, θετικά φορτισμένο ή αρνητικά φορτισμένο, ανάλογα με το pH του διαλύτη και τις ιοντικές ομάδες στην πρωτεΐνη. Επιπλέον, η διαμόρφωση πρωτεΐνης διατηρείται από ομοιοπολικούς δεσμούς S-S που σχηματίζονται μεταξύ δύο υπολειμμάτων κυστεΐνης. Ως αποτέλεσμα του σχηματισμού μιας φυσικής δομής πρωτεΐνης, πολλά άτομα που βρίσκονται σε απομακρυσμένα τμήματα της πολυπεπτιδικής αλυσίδας πλησιάζουν το ένα το άλλο και, δρώντας το ένα πάνω στο άλλο, αποκτούν νέες ιδιότητες που απουσιάζουν σε μεμονωμένα αμινοξέα ή μικρά πολυπεπτίδια.
Είναι σημαντικό να κατανοήσουμε ότι η αναδίπλωση - η αναδίπλωση των πρωτεϊνών (και άλλων βιομακρομορίων) από μια ξεδιπλωμένη διαμόρφωση σε μια "φυσική" μορφή - είναι μια φυσικοχημική διαδικασία, ως αποτέλεσμα της οποίας οι πρωτεΐνες στο φυσικό τους "ενδιαίτημα" (διάλυμα, κυτταρόπλασμα ή μεμβράνη) αποκτούν χαρακτηριστικά χαρακτηριστικά μόνο αυτών.χωρική διάταξη και λειτουργία.
Τα κύτταρα περιέχουν έναν αριθμό καταλυτικά ανενεργών πρωτεϊνών, οι οποίες, ωστόσο, συμβάλλουν σημαντικά στο σχηματισμό των δομών πρωτεϊνών του χώρου. Αυτοί είναι οι λεγόμενοι συνοδοί. Οι Chaperones βοηθούν στη σωστή συναρμολόγηση της τρισδιάστατης πρωτεϊνικής διαμόρφωσης σχηματίζοντας αναστρέψιμα, μη ομοιοπολικά σύμπλοκα με τη μερικώς διπλωμένη πολυπεπτιδική αλυσίδα, ενώ αναστέλλουν κακοσχηματισμένους δεσμούς που οδηγούν στο σχηματισμό λειτουργικά ανενεργών πρωτεϊνικών δομών. Ο κατάλογος των λειτουργιών που είναι εγγενείς στους συνοδούς περιλαμβάνει την προστασία τετηγμένων (μερικώς διπλωμένων) σφαιριδίων από τη συσσώρευση, καθώς και τη μεταφορά νεοσυντιθεμένων πρωτεϊνών σε διάφορους κυτταρικούς τόπους.
Οι Chaperones είναι κυρίως πρωτεΐνες θερμικού σοκ, η σύνθεση των οποίων αυξάνεται απότομα κάτω από έκθεση σε στρεσογόνες θερμοκρασίες, επομένως ονομάζονται επίσης hsp (πρωτεΐνες θερμικού σοκ). Οικογένειες αυτών των πρωτεϊνών βρίσκονται σε μικροβιακά, φυτικά και ζωικά κύτταρα. Η ταξινόμηση των συνοδών βασίζεται στο μοριακό τους βάρος, το οποίο κυμαίνεται από 10 έως 90 kDa. Είναι βοηθητικές πρωτεΐνες στις διαδικασίες σχηματισμού της τρισδιάστατης δομής των πρωτεϊνών. Τα συνοδευτικά διατηρούν τη νεοσυντιθέμενη πολυπεπτιδική αλυσίδα σε ξεδιπλωμένη κατάσταση, εμποδίζοντάς την να αναδιπλωθεί σε μια μορφή διαφορετική από την εγγενή και παρέχουν συνθήκες για τη μόνη σωστή, φυσική δομή πρωτεΐνης.
Στη διαδικασία αναδίπλωσης πρωτεΐνης, ορισμένες διαμορφώσεις του μορίου απορρίπτονται στο στάδιο του τηγμένου σφαιριδίου. Η αποικοδόμηση τέτοιων μορίων ξεκινά από την πρωτεΐνη ουβικιτίνη.
Η αποικοδόμηση της πρωτεΐνης μέσω της οδού ουβικιτίνης περιλαμβάνει δύο κύρια στάδια:
1) ομοιοπολική προσκόλληση ουβικιτίνης στην πρωτεΐνη που πρόκειται να αποικοδομηθεί μέσω του υπολείμματος λυσίνη, Η παρουσία μιας τέτοιας ετικέτας στην πρωτεΐνη είναι το κύριο σήμα ταξινόμησης που κατευθύνει τα προκύπτοντα συζεύγματα στα πρωτεασώματα· στις περισσότερες περιπτώσεις, πολλά μόρια ουβικιτίνης συνδέονται με την πρωτεΐνη, τα οποία είναι οργανωμένα με τη μορφή σφαιριδίων σε μια χορδή.
2) υδρόλυση πρωτεΐνης από το πρωτεάσωμα (η κύρια λειτουργία του πρωτεασώματος είναι η πρωτεολυτική αποικοδόμηση περιττών και κατεστραμμένων πρωτεϊνών σε βραχέα πεπτίδια). Η ουμπικιτίνη ονομάζεται επάξια το «σημάδι του θανάτου» για την πρωτεΐνη.
Πρωτεΐνη τομέα; - ένα στοιχείο της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης, η οποία είναι μια αρκετά σταθερή και ανεξάρτητη υποδομή της πρωτεΐνης, της οποίας η αναδίπλωση γίνεται ανεξάρτητα από τα άλλα μέρη. Ο τομέας περιλαμβάνει συνήθως πολλά στοιχεία της δευτερεύουσας δομής. Τομείς παρόμοιοι στη δομή βρίσκονται όχι μόνο σε σχετικές πρωτεΐνες (για παράδειγμα, στις αιμοσφαιρίνες διαφορετικών ζώων), αλλά και σε εντελώς διαφορετικές πρωτεΐνες. Μια πρωτεΐνη μπορεί να έχει πολλούς τομείς, αυτές οι περιοχές μπορούν να εκτελούν διαφορετικές λειτουργίες στην ίδια πρωτεΐνη. Ορισμένα ένζυμα και όλες οι ανοσοσφαιρίνες έχουν δομή τομέα. Οι πρωτεΐνες με μακριές πολυπεπτιδικές αλυσίδες (περισσότερα από 200 υπολείμματα αμινοξέων) συχνά δημιουργούν δομές περιοχής.
βιοσύνθεση πρωτεϊνών.1. Η δομή μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από:
1) μια ομάδα γονιδίων 2) ένα γονίδιο
3) ένα μόριο DNA 4) ένα σύνολο γονιδίων ενός οργανισμού
2. Το γονίδιο κωδικοποιεί πληροφορίες σχετικά με την αλληλουχία των μονομερών στο μόριο:
1) tRNA 2) AA 3) γλυκογόνο 4) DNA
3. Τα τρίδυμα ονομάζονται αντικωδικόνια:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Η πλαστική ανταλλαγή αποτελείται κυρίως από αντιδράσεις:
1) φθορά οργανική ύλη 2) η αποσύνθεση ανόργανων ουσιών
3) σύνθεση οργανικών ουσιών 4) σύνθεση ανόργανων ουσιών
5. Η πρωτεϊνοσύνθεση σε ένα προκαρυωτικό κύτταρο συμβαίνει:
1) στα ριβοσώματα στον πυρήνα 2) στα ριβοσώματα στο κυτταρόπλασμα 3) στο κυτταρικό τοίχωμα
6. Η διαδικασία μετάφρασης πραγματοποιείται:
1) στο κυτταρόπλασμα 2) στον πυρήνα 3) στα μιτοχόνδρια
4) στις μεμβράνες του τραχιού ενδοπλασματικού δικτύου
7. Η σύνθεση γίνεται στις μεμβράνες του κοκκώδους ενδοπλασματικού δικτύου:
1) ATP? 2) υδατάνθρακες? 3) λιπίδια? 4) πρωτεΐνες.
8. Μία τριάδα κωδικοποιεί:
1. ένα ΑΚ 2 ένα σημάδι ενός οργανισμού 3. πολλά ΑΚ
13. Στάδια βιοσύνθεσης πρωτεϊνών.
1. μεταγραφή, μετάφραση 2. μεταμόρφωση, μετάφραση
3. μεταδιοργάνωση, μεταγραφή
14. Το αντικωδικόνιο t-RNA αποτελείται από νουκλεοτίδια UCG. Ποια τριάδα DNA είναι συμπληρωματική της;
1.UUG 2. TTC 3. TCG
2) ένα μόριο που αποτελείται από δύο νέους κλώνους DNA
4) ένα θυγατρικό μόριο που αποτελείται από έναν παλιό και έναν νέο κλώνο DNA
18. Η μήτρα για τη σύνθεση ενός μορίου mRNA κατά τη μεταγραφή είναι:
1) ολόκληρο το μόριο DNA 2) εντελώς μία από τις αλυσίδες του μορίου DNA
4) σε ορισμένες περιπτώσεις, μία από τις αλυσίδες του μορίου DNA, σε άλλες, ολόκληρο το μόριο DNA.
19. Η διαδικασία αυτοδιπλασιασμού του μορίου DNA.
1.αντιγραφή 2.επισκευή
3. μετενσάρκωση
20. Κατά τη βιοσύνθεση πρωτεϊνών σε ένα κύτταρο, η ενέργεια ATP:
1) καταναλώνεται 2) αποθηκεύεται
21. Σε σωματικά κύτταρα ενός πολυκύτταρου οργανισμού:
1) διαφορετικό σύνολο γονιδίων και πρωτεϊνών 2) το ίδιο σύνολο γονιδίων και πρωτεϊνών
3) το ίδιο σύνολο γονιδίων, αλλά ένα διαφορετικό σύνολο πρωτεϊνών
23. Ποια από τις διεργασίες δεν συμβαίνει σε κύτταρα οποιασδήποτε δομής και λειτουργίας:
1) πρωτεϊνοσύνθεση 2) μεταβολισμός 3) μίτωση 4) μείωση
24. Ο όρος "μεταγραφή" αναφέρεται στη διαδικασία:
1) διπλασιασμός του DNA 2) σύνθεση i-RNA στο DNA
3) η μετάβαση του i-RNA σε ριβοσώματα 4) η δημιουργία πρωτεϊνικών μορίων στο πολυσώμα
25. Τομή ενός μορίου DNA, μεταφέροντας πληροφορίεςπερίπου ένα μόριο πρωτεΐνης είναι:
1) γονίδιο 2) φαινότυπος 3) γονιδίωμα 4) γονότυπος
26. Η μεταγραφή στους ευκαρυώτες συμβαίνει σε:
1) κυτταρόπλασμα 2) ενδοπλασματική μεμβράνη 3) λυσοσώματα 4) πυρήνας
27. Η πρωτεϊνοσύνθεση συμβαίνει σε:
1) κοκκώδες ενδοπλασματικό δίκτυο
2) λείο ενδοπλασματικό δίκτυο 3) πυρήνας 4) λυσοσώματα
28. Ένα αμινοξύ κωδικοποιείται από:
1) τέσσερα νουκλεοτίδια 2) δύο νουκλεοτίδια
29. Η τριάδα των νουκλεοτιδίων ATC στο μόριο DNA θα αντιστοιχεί στο κωδικόνιο του μορίου i-RNA:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU
30. Σημεία στίξης του γενετικού κώδικα:
1. κωδικοποιούν ορισμένες πρωτεΐνες 2. πυροδοτούν την πρωτεϊνοσύνθεση
3. σταματήστε την πρωτεϊνοσύνθεση
31. Η διαδικασία αυτοδιπλασιασμού του μορίου DNA.
1.αναδιπλασιασμός 2.επισκευή 3.reancornation
32. Η λειτουργία του i-RNA στη διαδικασία της βιοσύνθεσης.
1. αποθήκευση κληρονομικών πληροφοριών 2. μεταφορά ΑΑ στα ριβοσώματα
33. Η διαδικασία κατά την οποία τα tRNA φέρνουν αμινοξέα στα ριβοσώματα.
1.μεταγραφή 2.μετάφραση 3.μεταμόρφωση
34. Ριβοσώματα που συνθέτουν το ίδιο μόριο πρωτεΐνης.
1.χρωμόσωμα 2.πολυσώμα 3.μεγαχρωμόσωμα
35. Η διαδικασία με την οποία τα αμινοξέα σχηματίζουν ένα μόριο πρωτεΐνης.
1.μεταγραφή 2.μετάφραση 3.μεταμόρφωση
36. Οι αντιδράσεις σύνθεσης μήτρας περιλαμβάνουν…
1. Αντιγραφή DNA 2. μεταγραφή, μετάφραση 3. και οι δύο απαντήσεις είναι σωστές
37. Μία τριάδα DNA φέρει πληροφορίες σχετικά με:
1. Αλληλουχίες αμινοξέων σε μόριο πρωτεΐνης
2. Τοποθετήστε ένα ορισμένο ΑΚ στην πρωτεϊνική αλυσίδα
3. Σημάδι συγκεκριμένου οργανισμού
4. Αμινοξύ που περιλαμβάνεται στην πρωτεϊνική αλυσίδα
38. Το γονίδιο κωδικοποιεί πληροφορίες σχετικά με:
1) η δομή των πρωτεϊνών, των λιπών και των υδατανθράκων 2) η πρωταρχική δομή της πρωτεΐνης
3) νουκλεοτιδικές αλληλουχίες στο DNA
4) αλληλουχίες αμινοξέων σε 2 ή περισσότερα μόρια πρωτεΐνης
39. Η σύνθεση του mRNA ξεκινά με:
1) Διαχωρισμός DNA σε δύο κλώνους 2) αλληλεπίδραση του ενζύμου RNA πολυμεράσης και του γονιδίου
40. Η μεταγραφή πραγματοποιείται:
1) στον πυρήνα 2) στα ριβοσώματα 3) στο κυτταρόπλασμα 4) στα κανάλια του ομαλού EPS
41. Η πρωτεϊνοσύνθεση δεν συμβαίνει στα ριβοσώματα σε:
1) ο αιτιολογικός παράγοντας της φυματίωσης 2) οι μέλισσες 3) το fly agaric 4) ο βακτηριοφάγος
42. Κατά τη μετάφραση, το πρότυπο για τη συναρμολόγηση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας μιας πρωτεΐνης είναι:
1) και οι δύο κλώνοι του DNA 2) ένας από τους κλώνους του μορίου DNA
3) μόριο mRNA 4) σε ορισμένες περιπτώσεις, μία από τις αλυσίδες DNA, σε άλλες, ένα μόριο mRNA
βιοσύνθεση πρωτεϊνών.
1. Η δομή μιας πρωτεΐνης καθορίζεται από:
1) μια ομάδα γονιδίων 2) ένα γονίδιο
3) ένα μόριο DNA 4) ένα σύνολο γονιδίων ενός οργανισμού
2. Το γονίδιο κωδικοποιεί πληροφορίες σχετικά με την αλληλουχία των μονομερών στο μόριο:
1) tRNA 2) AA 3) γλυκογόνο 4) DNA
3. Τα τρίδυμα ονομάζονται αντικωδικόνια:
1) DNA 2) t-RNA 3) i-RNA 4) r-RNA
4. Η πλαστική ανταλλαγή αποτελείται κυρίως από αντιδράσεις:
1) αποσύνθεση οργανικών ουσιών 2) διάσπαση ανόργανων ουσιών
3) σύνθεση οργανικών ουσιών 4) σύνθεση ανόργανων ουσιών
5. Η πρωτεϊνοσύνθεση σε ένα προκαρυωτικό κύτταρο συμβαίνει:
1) στα ριβοσώματα στον πυρήνα 2) στα ριβοσώματα στο κυτταρόπλασμα 3) στο κυτταρικό τοίχωμα
4) στην εξωτερική επιφάνεια της κυτταροπλασματικής μεμβράνης
6. Η διαδικασία μετάφρασης πραγματοποιείται:
1) στο κυτταρόπλασμα 2) στον πυρήνα 3) στα μιτοχόνδρια
4) στις μεμβράνες του τραχιού ενδοπλασματικού δικτύου
7. Η σύνθεση γίνεται στις μεμβράνες του κοκκώδους ενδοπλασματικού δικτύου:
1) ATP? 2) υδατάνθρακες? 3) λιπίδια? 4) πρωτεΐνες.
8. Μία τριάδα κωδικοποιεί:
1. ένα ΑΚ 2 ένα σημάδι ενός οργανισμού 3. πολλά ΑΚ
9. Η πρωτεϊνοσύνθεση έχει ολοκληρωθεί αυτή τη στιγμή
1. αναγνώριση κωδικονίου από αντικωδικόνιο 2. εμφάνιση «σημείου στίξης» στο ριβόσωμα
3. Είσοδος i-RNA στο ριβόσωμα
10. Η διαδικασία, ως αποτέλεσμα της οποίας διαβάζονται πληροφορίες από το μόριο DNA.
1. μετάφραση 2. μεταγραφή 3. μεταμόρφωση
11. Οι ιδιότητες των πρωτεϊνών προσδιορίζονται ...
1.δευτερογενής πρωτεϊνική δομή 2.πρωτογενής δομή πρωτεΐνης
3.Η τριτογενής δομή της πρωτεΐνης
12. Η διαδικασία με την οποία ένα αντικωδικόνιο αναγνωρίζει ένα κωδικόνιο στο mRNA
13. Στάδια βιοσύνθεσης πρωτεϊνών.
1. μεταγραφή, μετάφραση 2. μεταμόρφωση, μετάφραση
3. μεταδιοργάνωση, μεταγραφή
14. Το αντικωδικόνιο t-RNA αποτελείται από νουκλεοτίδια UCG. Ποια τριάδα DNA είναι συμπληρωματική της;
1.UUG 2. TTC 3. TCG
15. Ο αριθμός των tRNA που εμπλέκονται στη μετάφραση είναι ίσος με τον αριθμό των:
1. Κωδόνια i-RNA που κωδικοποιούν αμινοξέα 2. μόρια i-RNA
3 Γονίδια που περιλαμβάνονται στο μόριο του DNA 4. Πρωτεΐνες που συντίθενται σε ριβοσώματα
16. Καθορίστε την αλληλουχία των νουκλεοτιδίων του i-RNA κατά τη μεταγραφή από μία από τις αλυσίδες DNA: A-G-T-C-G
1) U 2) G 3) C 4) A 5) C
17. Όταν ένα μόριο DNA αντιγράφεται, παράγει:
1) ένα νήμα που έχει διαλυθεί σε ξεχωριστά θραύσματα θυγατρικών μορίων
2) ένα μόριο που αποτελείται από δύο νέους κλώνους DNA
3) ένα μόριο, το μισό του οποίου αποτελείται από έναν κλώνο mRNA
4) ένα θυγατρικό μόριο που αποτελείται από έναν παλιό και έναν νέο κλώνο DNA
18. Το πρότυπο για τη σύνθεση ενός μορίου mRNA κατά τη μεταγραφή είναι:
1) ολόκληρο το μόριο DNA 2) εντελώς μία από τις αλυσίδες του μορίου DNA
3) ένα τμήμα μιας από τις αλυσίδες DNA
4) σε ορισμένες περιπτώσεις, μία από τις αλυσίδες του μορίου DNA, σε άλλες, ολόκληρο το μόριο DNA.
19. Η διαδικασία αυτοδιπλασιασμού του μορίου DNA.
1.αντιγραφή 2.επισκευή
3. μετενσάρκωση
20. Κατά τη βιοσύνθεση πρωτεϊνών σε ένα κύτταρο, η ενέργεια του ATP:
1) καταναλώνεται 2) αποθηκεύεται
3) δεν καταναλώνεται και δεν κατανέμεται
21. Σε σωματικά κύτταρα ενός πολυκύτταρου οργανισμού:
1) διαφορετικό σύνολο γονιδίων και πρωτεϊνών 2) το ίδιο σύνολο γονιδίων και πρωτεϊνών
3) το ίδιο σύνολο γονιδίων, αλλά ένα διαφορετικό σύνολο πρωτεϊνών
4) το ίδιο σύνολο πρωτεϊνών, αλλά ένα διαφορετικό σύνολο γονιδίων
22.. Μία τριάδα DNA φέρει πληροφορίες σχετικά με:
1) αλληλουχίες αμινοξέων σε ένα μόριο πρωτεΐνης
2) σημάδι οργανισμού 3) αμινοξύ σε μόριο συντιθέμενης πρωτεΐνης
4) η σύνθεση του μορίου RNA
23. Ποια από τις διεργασίες δεν συμβαίνει σε κύτταρα οποιασδήποτε δομής και λειτουργίας:
1) πρωτεϊνοσύνθεση 2) μεταβολισμός 3) μίτωση 4) μείωση
24. Ο όρος "μεταγραφή" αναφέρεται στη διαδικασία:
1) διπλασιασμός του DNA 2) σύνθεση i-RNA στο DNA
3) η μετάβαση του i-RNA σε ριβοσώματα 4) η δημιουργία πρωτεϊνικών μορίων στο πολυσώμα
25. Ένα τμήμα ενός μορίου DNA που φέρει πληροφορίες για ένα μόριο πρωτεΐνης είναι:
1) γονίδιο 2) φαινότυπος 3) γονιδίωμα 4) γονότυπος
26. Η μεταγραφή στους ευκαρυώτες συμβαίνει σε:
1) κυτταρόπλασμα 2) ενδοπλασματική μεμβράνη 3) λυσοσώματα 4) πυρήνας
27. Η πρωτεϊνοσύνθεση συμβαίνει σε:
1) κοκκώδες ενδοπλασματικό δίκτυο
2) λείο ενδοπλασματικό δίκτυο 3) πυρήνας 4) λυσοσώματα
28. Ένα αμινοξύ κωδικοποιείται από:
1) τέσσερα νουκλεοτίδια 2) δύο νουκλεοτίδια
3) ένα νουκλεοτίδιο 4) τρία νουκλεοτίδια
29. Η τριάδα των νουκλεοτιδίων ATC στο μόριο DNA θα αντιστοιχεί στο κωδικόνιο του μορίου i-RNA:
1) TAG 2) UAG 3) UTC 4) CAU
30. Σημεία στίξηςγενετικός κώδικας:
1. κωδικοποιούν ορισμένες πρωτεΐνες 2. πυροδοτούν την πρωτεϊνοσύνθεση
3. σταματήστε την πρωτεϊνοσύνθεση
31. Η διαδικασία αυτοδιπλασιασμού του μορίου DNA.
1.αναδιπλασιασμός 2.επισκευή 3.reancornation
32. Η λειτουργία του i-RNA στη διαδικασία της βιοσύνθεσης.
1. αποθήκευση κληρονομικών πληροφοριών 2. μεταφορά ΑΑ στα ριβοσώματα
3.τροφοδοσία πληροφοριών στα ριβοσώματα
33. Η διαδικασία κατά την οποία τα tRNA φέρνουν αμινοξέα στα ριβοσώματα.
1.μεταγραφή 2.μετάφραση 3.μεταμόρφωση
34. Ριβοσώματα που συνθέτουν το ίδιο μόριο πρωτεΐνης.
1.χρωμόσωμα 2.πολυσώμα 3.μεγαχρωμόσωμα
35. Η διαδικασία με την οποία τα αμινοξέα σχηματίζουν ένα μόριο πρωτεΐνης.
1.μεταγραφή 2.μετάφραση 3.μεταμόρφωση
36. Οι αντιδράσεις σύνθεσης μήτρας περιλαμβάνουν…
1. Αντιγραφή DNA 2. μεταγραφή, μετάφραση 3. και οι δύο απαντήσεις είναι σωστές
37. Μία τριάδα DNA φέρει πληροφορίες σχετικά με:
1. Αλληλουχίες αμινοξέων σε μόριο πρωτεΐνης
2. Τοποθετήστε ένα ορισμένο ΑΚ στην πρωτεϊνική αλυσίδα
3. Σημάδι συγκεκριμένου οργανισμού
4. Αμινοξύ που περιλαμβάνεται στην πρωτεϊνική αλυσίδα
38. Το γονίδιο κωδικοποιεί πληροφορίες σχετικά με:
1) η δομή των πρωτεϊνών, των λιπών και των υδατανθράκων 2) η πρωταρχική δομή της πρωτεΐνης
3) νουκλεοτιδικές αλληλουχίες στο DNA
4) αλληλουχίες αμινοξέων σε 2 ή περισσότερα μόρια πρωτεΐνης
39. Η σύνθεση του mRNA ξεκινά με:
1) Διαχωρισμός DNA σε δύο κλώνους 2) αλληλεπίδραση του ενζύμου RNA πολυμεράσης και του γονιδίου
3) γονιδιακός διπλασιασμός 4) γονιδιακή διάσπαση σε νουκλεοτίδια
40. Η μεταγραφή πραγματοποιείται:
1) στον πυρήνα 2) στα ριβοσώματα 3) στο κυτταρόπλασμα 4) στα κανάλια του ομαλού EPS
41. Η πρωτεϊνοσύνθεση δεν συμβαίνει στα ριβοσώματα σε:
1) ο αιτιολογικός παράγοντας της φυματίωσης 2) οι μέλισσες 3) το fly agaric 4) ο βακτηριοφάγος
42. Κατά τη μετάφραση, το πρότυπο για τη συναρμολόγηση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας μιας πρωτεΐνης είναι:
1) και οι δύο κλώνοι του DNA 2) ένας από τους κλώνους του μορίου DNA
3) ένα μόριο mRNA 4) σε ορισμένες περιπτώσεις, μία από τις αλυσίδες DNA, σε άλλες, ένα μόριο mRNA
Η χημική δομή των πρωτεϊνών αντιπροσωπεύεται από άλφα-αμινοξέα συνδεδεμένα σε μια αλυσίδα μέσω ενός πεπτιδικού δεσμού. Στους ζωντανούς οργανισμούς, η σύνθεση καθορίζει τον γενετικό κώδικα. Στη διαδικασία σύνθεσης, στις περισσότερες περιπτώσεις, χρησιμοποιούνται 20 αμινοξέα του τυπικού τύπου. Πολλοί από τους συνδυασμούς τους σχηματίζουν μόρια πρωτεΐνης με μεγάλη ποικιλία ιδιοτήτων. Τα υπολείμματα αμινοξέων συχνά υφίστανται μετα-μεταφραστικές τροποποιήσεις. Μπορούν να εμφανιστούν πριν η πρωτεΐνη αρχίσει να εκτελεί τις λειτουργίες της και στη διαδικασία της δραστηριότητάς της στο κύτταρο. Στους ζωντανούς οργανισμούς, πολλά μόρια συχνά σχηματίζουν πολύπλοκα σύμπλοκα. Ένα παράδειγμα είναι η φωτοσυνθετική συσχέτιση.
Σκοπός των συνδέσεων
Οι πρωτεΐνες θεωρούνται σημαντικό συστατικό της διατροφής του ανθρώπου και των ζώων λόγω του γεγονότος ότι όλα τα απαραίτητα αμινοξέα δεν μπορούν να συντεθούν στον οργανισμό τους. Μερικά από αυτά θα πρέπει να συνοδεύονται από πρωτεϊνούχα τρόφιμα. Οι κύριες πηγές ενώσεων είναι το κρέας, οι ξηροί καρποί, το γάλα, τα ψάρια, τα δημητριακά. Σε μικρότερο βαθμό, οι πρωτεΐνες υπάρχουν στα λαχανικά, τα μανιτάρια και τα μούρα. Όταν αφομοιώνονται από ένζυμα, οι πρωτεΐνες που καταναλώνονται διασπώνται σε αμινοξέα. Χρησιμοποιούνται ήδη στη βιοσύνθεση των πρωτεϊνών τους στο σώμα ή αποσυντίθενται περαιτέρω - για ενέργεια.
Αναφορά ιστορίας
Η αλληλουχία δομής της πρωτεΐνης ινσουλίνης προσδιορίστηκε για πρώτη φορά από τον Frederick Senger. Για το έργο του έλαβε βραβείο Νόμπελτο 1958. Ο Sanger χρησιμοποίησε τη μέθοδο της αλληλουχίας. Χρησιμοποιώντας περίθλαση ακτίνων Χ, οι τρισδιάστατες δομές της μυοσφαιρίνης και της αιμοσφαιρίνης ελήφθησαν στη συνέχεια (στα τέλη της δεκαετίας του 1950). Το έργο πραγματοποιήθηκε από τους John Kendrew και Max Perutz.
Δομή ενός μορίου πρωτεΐνης
Περιλαμβάνει γραμμικά πολυμερή. Αυτά με τη σειρά τους αποτελούνται από υπολείμματα άλφα αμινοξέων, τα οποία είναι μονομερή. Επιπλέον, η δομή της πρωτεΐνης μπορεί να περιλαμβάνει συστατικά που έχουν φύση μη αμινοξέος και υπολείμματα αμινοξέων τροποποιημένου τύπου. Κατά τον ορισμό στοιχείων, χρησιμοποιούνται συντομογραφίες 1 ή 3 γραμμάτων. Μια ένωση που περιέχει από δύο έως πολλές δεκάδες υπολείμματα αναφέρεται συχνά ως "πολυπεπτίδιο". Ως αποτέλεσμα της αλληλεπίδρασης της άλφα-καρβοξυλικής ομάδας ενός αμινοξέος με την άλφα-αμινομάδα ενός άλλου, εμφανίζονται δεσμοί (κατά τον σχηματισμό της δομής της πρωτεΐνης). Στην ένωση, τα C- και N- άκρα απομονώνονται, ανάλογα με το ποια ομάδα του υπολείμματος αμινοξέος είναι ελεύθερη: -COOH ή -NH2. Κατά τη διαδικασία της πρωτεϊνικής σύνθεσης στο ριβόσωμα, κατά κανόνα, ένα υπόλειμμα μεθειονίνης δρα ως το πρώτο τερματικό. η προσάρτηση των επόμενων πραγματοποιείται στο C-άκρο των προηγούμενων.
Οργανωτικά επίπεδα
Προτάθηκαν από τον Lindrem-Lang. Παρά το γεγονός ότι αυτή η διαίρεση θεωρείται κάπως απαρχαιωμένη, εξακολουθεί να χρησιμοποιείται. Προτάθηκε η κατανομή τεσσάρων επιπέδων οργάνωσης των συνδέσεων. Προσδιορίζεται η πρωτογενής δομή ενός μορίου πρωτεΐνης γενετικός κώδικαςκαι χαρακτηριστικά του γονιδίου. Για περισσότερα υψηλά επίπεδαπου σχηματίζεται χαρακτηριστικά κατά την αναδίπλωση πρωτεΐνης. Η χωρική δομή μιας πρωτεΐνης καθορίζεται γενικά από την αλυσίδα αμινοξέων. Ωστόσο, είναι αρκετά ευέλικτο. Μπορεί να επηρεαστεί από εξωτερικούς παράγοντες. Από αυτή την άποψη, είναι πιο σωστό να μιλάμε για τη διαμόρφωση της ένωσης, η οποία είναι η πιο ευνοϊκή και ενεργειακά προτιμότερη.
1 επίπεδο
Αντιπροσωπεύεται από την αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων της πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Κατά κανόνα, περιγράφεται χρησιμοποιώντας ονομασίες ενός ή τριών γραμμάτων. Η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών χαρακτηρίζεται από σταθερούς συνδυασμούς υπολειμμάτων αμινοξέων. Εκτελούν ορισμένες εργασίες. Τέτοια «συντηρητικά κίνητρα» παραμένουν διατηρημένα στην πορεία της εξέλιξης των ειδών. Μπορούν συχνά να χρησιμοποιηθούν για την πρόβλεψη του προβλήματος μιας άγνωστης πρωτεΐνης. Αξιολογώντας τον βαθμό ομοιότητας (ομολογία) στις αλυσίδες αμινοξέων από διαφορετικούς οργανισμούς, μπορεί κανείς να προσδιορίσει την εξελικτική απόσταση που σχηματίζεται μεταξύ των ταξινομικών κατηγοριών που απαρτίζουν αυτούς τους οργανισμούς. Η πρωτογενής δομή των πρωτεϊνών προσδιορίζεται με αλληλούχιση ή από το αρχικό σύμπλεγμα του mRNA τους χρησιμοποιώντας τον πίνακα γενετικού κώδικα.
Τοπική παραγγελία τμήματος αλυσίδας
Αυτό είναι το επόμενο επίπεδο οργάνωσης - η δευτερογενής δομή των πρωτεϊνών. Υπάρχουν διάφοροι τύποι του. Η τοπική διάταξη της περιοχής της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σταθεροποιείται με δεσμούς υδρογόνου. Οι πιο δημοφιλείς τύποι είναι:
Χωρική δομή
Η τριτογενής δομή των πρωτεϊνών περιλαμβάνει στοιχεία του προηγούμενου επιπέδου. Σταθεροποιούνται ΔΙΑΦΟΡΕΤΙΚΟΙ ΤΥΠΟΙαλληλεπιδράσεις. Σε αυτή την περίπτωση, οι υδρόφοβοι δεσμοί είναι υψίστης σημασίας. Η σταθεροποίηση περιλαμβάνει:
- ομοιοπολικές αλληλεπιδράσεις.
- Ιοντικοί δεσμοί που σχηματίζονται μεταξύ πλευρικών ομάδων αμινοξέων που έχουν αντίθετα φορτία.
- Αλληλεπιδράσεις υδρογόνου.
- υδρόφοβοι δεσμοί. Στη διαδικασία της αλληλεπίδρασης με τα περιβάλλοντα H 2 O στοιχεία, η πρωτεΐνη αναδιπλώνεται έτσι ώστε οι πλευρικές μη πολικές ομάδες αμινοξέων να απομονώνονται από το υδατικό διάλυμα. Στην επιφάνεια του μορίου εμφανίζονται υδρόφιλες ομάδες (πολικές).
Η τριτογενής δομή των πρωτεϊνών προσδιορίζεται με μαγνητικό (πυρηνικό) συντονισμό, ορισμένους τύπους μικροσκοπίας και άλλες μεθόδους.
Αρχή τοποθέτησης
Μελέτες έχουν δείξει ότι μεταξύ 2 και 3 επιπέδων είναι βολικό να ξεχωρίσεις ένα άλλο. Ονομάζεται «αρχιτεκτονική», «μοτίβο τοποθέτησης». Καθορίζεται από την αμοιβαία διάταξη των συστατικών της δευτερεύουσας δομής (βήτα κλώνοι και έλικες άλφα) εντός των ορίων ενός συμπαγούς σφαιριδίου - ενός τομέα πρωτεΐνης. Μπορεί να υπάρχει ανεξάρτητα ή να περιλαμβάνεται σε μεγαλύτερη πρωτεΐνη μαζί με άλλες παρόμοιες. Έχει διαπιστωθεί ότι τα στυλιστικά μοτίβα είναι μάλλον συντηρητικά. Εμφανίζονται σε πρωτεΐνες που δεν έχουν ούτε εξελικτικές ούτε λειτουργικές σχέσεις. Ο ορισμός της αρχιτεκτονικής βασίζεται στην ορθολογική (φυσική) ταξινόμηση.
Οργάνωση τομέα
Στο σχετική θέσηΠολλές αλυσίδες πολυπεπτιδίων ως μέρος ενός συμπλόκου πρωτεϊνών, σχηματίζεται μια τεταρτοταγής δομή πρωτεϊνών. Τα στοιχεία που συνθέτουν τη σύνθεσή του σχηματίζονται χωριστά στα ριβοσώματα. Μόνο αφού ολοκληρωθεί η σύνθεση, αυτή η δομή πρωτεΐνης αρχίζει να σχηματίζεται. Μπορεί να περιέχει τόσο διαφορετικές όσο και πανομοιότυπες πολυπεπτιδικές αλυσίδες. Η τεταρτοταγής δομή των πρωτεϊνών σταθεροποιείται από τις ίδιες αλληλεπιδράσεις όπως στο προηγούμενο επίπεδο. Ορισμένα σύμπλοκα μπορεί να περιλαμβάνουν αρκετές δεκάδες πρωτεΐνες.
Δομή πρωτεΐνης: προστατευτικές εργασίες
Τα πολυπεπτίδια του κυτταροσκελετού, λειτουργώντας με κάποιο τρόπο ως ενίσχυση, δίνουν σχήμα σε πολλά οργανίδια και συμμετέχουν στην αλλαγή του. Οι δομικές πρωτεΐνες παρέχουν προστασία στον οργανισμό. Ένα παράδειγμα μιας τέτοιας πρωτεΐνης είναι το κολλαγόνο. Αποτελεί τη βάση στη μεσοκυτταρική ουσία των συνδετικών ιστών. Επίσης προστατευτική λειτουργίαέχει κερατίνη. Αποτελεί τη βάση των κέρατων, των φτερών, των μαλλιών και άλλων παραγώγων της επιδερμίδας. Όταν οι τοξίνες δεσμεύονται από πρωτεΐνες, η αποτοξίνωση των τελευταίων συμβαίνει σε πολλές περιπτώσεις. Έτσι εκτελείται το έργο της χημικής προστασίας του σώματος. Ιδιαίτερα σημαντικό στη διαδικασία εξουδετέρωσης των τοξινών σε ανθρώπινο σώμαπαίζουν τα ηπατικά ένζυμα. Είναι σε θέση να διασπούν τα δηλητήρια ή να τα μετατρέπουν σε διαλυτή μορφή. Αυτό συμβάλλει στην ταχύτερη μεταφορά τους από το σώμα. Πρωτεΐνες που υπάρχουν στο αίμα και άλλα βιολογικά υγρά, παρέχουν ανοσολογική προστασία προκαλώντας μια απόκριση τόσο σε προσβολή παθογόνου όσο και σε τραυματισμό. Οι ανοσοσφαιρίνες (αντισώματα και συστατικά του συστήματος του συμπληρώματος) είναι σε θέση να εξουδετερώνουν βακτήρια, ξένες πρωτεΐνες και ιούς.
Μηχανισμός ρύθμισης
Τα μόρια πρωτεΐνης, που δεν λειτουργούν ούτε ως πηγή ενέργειας ούτε ως δομικό υλικό, ελέγχουν πολλές ενδοκυτταρικές διεργασίες. Έτσι, λόγω αυτών, πραγματοποιείται η ρύθμιση της μετάφρασης, της μεταγραφής, του τεμαχισμού, της δραστηριότητας άλλων πολυπεπτιδίων. Ο μηχανισμός ρύθμισης βασίζεται στην ενζυματική δραστηριότητα ή εκδηλώνεται μέσω ειδικής δέσμευσης με άλλα μόρια. Για παράδειγμα, παράγοντες μεταγραφής, πολυπεπτίδια ενεργοποιητές και πρωτεΐνες καταστολέα μπορούν να ελέγξουν τον ρυθμό μεταγραφής γονιδίων. Ταυτόχρονα, αλληλεπιδρούν με τις ρυθμιστικές αλληλουχίες των γονιδίων. Οι πρωτεϊνικές φωσφατάσες και οι πρωτεϊνικές κινάσες παίζουν τον πιο σημαντικό ρόλο στον έλεγχο της πορείας των ενδοκυτταρικών διεργασιών. Αυτά τα ένζυμα ξεκινούν ή καταστέλλουν τη δραστηριότητα άλλων πρωτεϊνών προσθέτοντας ή αφαιρώντας ομάδες φωσφορικών από αυτές.
Εργασία σήματος
Συχνά συνδυάζεται με μια ρυθμιστική λειτουργία. Αυτό συμβαίνει επειδή πολλά ενδοκυτταρικά καθώς και εξωκυτταρικά πολυπεπτίδια μπορούν να μεταδώσουν σήματα. Οι αυξητικοί παράγοντες, οι κυτοκίνες, οι ορμόνες και άλλες ενώσεις έχουν αυτή την ικανότητα. Τα στεροειδή μεταφέρονται μέσω του αίματος. Η αλληλεπίδραση της ορμόνης με τον υποδοχέα λειτουργεί ως σήμα, λόγω του οποίου πυροδοτείται η απόκριση του κυττάρου. Τα στεροειδή ελέγχουν την περιεκτικότητα των ενώσεων στο αίμα και τα κύτταρα, την αναπαραγωγή, την ανάπτυξη και άλλες διεργασίες. Ένα παράδειγμα είναι η ινσουλίνη. Ρυθμίζει τα επίπεδα γλυκόζης. Η αλληλεπίδραση των κυττάρων πραγματοποιείται μέσω ενώσεων πρωτεΐνης σήματος που μεταδίδονται μέσω της μεσοκυτταρικής ουσίας.
Μεταφορά στοιχείων
Οι διαλυτές πρωτεΐνες που εμπλέκονται στην κίνηση μικρών μορίων έχουν υψηλή συγγένεια με το υπόστρωμα που υπάρχει σε υψηλή συγκέντρωση. Έχουν επίσης τη δυνατότητα να το απελευθερώνουν εύκολα σε περιοχές με χαμηλή περιεκτικότητα. Ένα παράδειγμα είναι η πρωτεΐνη μεταφοράς αιμοσφαιρίνη. Μεταφέρει οξυγόνο από τους πνεύμονες σε άλλους ιστούς και από αυτούς μεταφέρει διοξείδιο του άνθρακα. Μερικές μεμβρανικές πρωτεΐνες συμμετέχουν επίσης στη μεταφορά μικρών μορίων μέσω των κυτταρικών τοιχωμάτων, αλλάζοντας τα. Το λιπιδικό στρώμα του κυτταροπλάσματος είναι ανθεκτικό στο νερό. Αυτό αποτρέπει τη διάχυση φορτισμένων ή πολικών μορίων. Οι συνδέσεις μεταφοράς μεμβράνης συνήθως χωρίζονται σε φορείς και κανάλια.
Εφεδρικές συνδέσεις
Αυτές οι πρωτεΐνες σχηματίζουν τα λεγόμενα αποθέματα. Συσσωρεύονται, για παράδειγμα, σε σπόρους φυτών, αυγά ζώων. Τέτοιες πρωτεΐνες λειτουργούν ως εφεδρική πηγή ύλης και ενέργειας. Ορισμένες ενώσεις χρησιμοποιούνται από το σώμα ως δεξαμενή αμινοξέων. Αυτοί με τη σειρά τους είναι οι πρόδρομοι δραστικές ουσίεςσυμμετέχουν στη ρύθμιση του μεταβολισμού.
Κυτταρικοί υποδοχείς
Τέτοιες πρωτεΐνες μπορούν να βρίσκονται τόσο απευθείας στο κυτταρόπλασμα όσο και ενσωματωμένες στο τοίχωμα. Ένα μέρος της σύνδεσης λαμβάνει ένα σήμα. Κατά κανόνα, είναι Χημική ουσία, και σε ορισμένες περιπτώσεις - μηχανική κρούση (διάταση, για παράδειγμα), φως και άλλα ερεθίσματα. Κατά τη διαδικασία της έκθεσης σήματος σε ένα συγκεκριμένο θραύσμα του μορίου - το πολυπεπτίδιο υποδοχέα - αρχίζουν οι διαμορφωτικές αλλαγές του. Προκαλούν αλλαγή στη διαμόρφωση του υπόλοιπου κυττάρου, το οποίο πραγματοποιεί τη μετάδοση του ερεθίσματος σε άλλα συστατικά του κυττάρου. Η αποστολή ενός σήματος μπορεί να γίνει με διάφορους τρόπους. Μερικοί υποδοχείς είναι σε θέση να καταλύουν χημική αντίδραση, τα τελευταία λειτουργούν ως δίαυλοι ιόντων που κλείνουν ή ανοίγουν υπό την επίδραση ενός ερεθίσματος. Ορισμένες ενώσεις δεσμεύουν ειδικά ενδιάμεσα μόρια μέσα στο κύτταρο.
Πολυπεπτίδια κινητήρα
Υπάρχει μια ολόκληρη κατηγορία πρωτεϊνών που παρέχουν την κίνηση του σώματος. Οι κινητικές πρωτεΐνες εμπλέκονται στη συστολή των μυών, στην κίνηση των κυττάρων, στη δραστηριότητα των μαστιγίων και των βλεφαρίδων. Εξαιτίας αυτών πραγματοποιείται και κατευθυνόμενη και ενεργητική μεταφορά. Οι κινεσίνες και οι δυνεΐνες πραγματοποιούν τη μεταφορά μορίων κατά μήκος των μικροσωληνίσκων χρησιμοποιώντας την υδρόλυση ATP ως πηγή ενέργειας. Τα τελευταία μετακινούν οργανίδια και άλλα στοιχεία προς το κεντρόσωμα από περιφερειακές κυτταρικές περιοχές. Οι κινεσίνες εισέρχονται αντίστροφη κατεύθυνση. Οι δυνεΐνες είναι επίσης υπεύθυνες για τη δραστηριότητα των μαστιγίων και των βλεφαρίδων.
Αποδεδειγμένη ύπαρξη 4 επιπέδων δομική οργάνωσημόριο πρωτεΐνης.
Πρωτογενής δομή μιας πρωτεΐνης- την αλληλουχία των υπολειμμάτων αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. Στις πρωτεΐνες, τα μεμονωμένα αμινοξέα συνδέονται μεταξύ τους. πεπτιδικούς δεσμούςπου προκύπτουν από την αλληλεπίδραση α-καρβοξυλικών και α-αμινο ομάδων αμινοξέων.
Μέχρι σήμερα, η πρωτογενής δομή δεκάδων χιλιάδων διαφορετικών πρωτεϊνών έχει αποκρυπτογραφηθεί. Για τον προσδιορισμό της πρωτογενούς δομής μιας πρωτεΐνης, οι μέθοδοι υδρόλυσης καθορίζουν τη σύνθεση αμινοξέων. Στη συνέχεια προσδιορίζεται η χημική φύση των τερματικών αμινοξέων. Το επόμενο βήμα είναι ο προσδιορισμός της αλληλουχίας των αμινοξέων στην πολυπεπτιδική αλυσίδα. Για αυτό, χρησιμοποιείται επιλεκτική μερική (χημική και ενζυματική) υδρόλυση. Είναι δυνατή η χρήση ανάλυσης περίθλασης ακτίνων Χ, καθώς και δεδομένων για τη συμπληρωματική νουκλεοτιδική αλληλουχία του DNA.
Δευτερεύουσα δομή μιας πρωτεΐνης– διαμόρφωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, δηλ. μια μέθοδος συσκευασίας μιας πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε μια συγκεκριμένη διαμόρφωση. Αυτή η διαδικασία δεν προχωρά χαοτικά, αλλά σύμφωνα με το πρόγραμμα που ορίζεται στην κύρια δομή.
Η σταθερότητα της δευτερογενούς δομής παρέχεται κυρίως από δεσμούς υδρογόνου, ωστόσο, οι ομοιοπολικοί δεσμοί - πεπτιδικοί και δισουλφιδικοί - συμβάλλουν.
Εξετάζεται ο πιο πιθανός τύπος δομής σφαιρικών πρωτεϊνών α-έλικα. Η συστροφή της πολυπεπτιδικής αλυσίδας συμβαίνει δεξιόστροφα. Κάθε πρωτεΐνη χαρακτηρίζεται από έναν ορισμένο βαθμό σπειροειδοποίησης. Εάν οι αλυσίδες αιμοσφαιρίνης είναι 75% ελικοειδείς, τότε η πεψίνη είναι μόνο 30%.
Ο τύπος διαμόρφωσης των πολυπεπτιδικών αλυσίδων που βρίσκονται στις πρωτεΐνες των μαλλιών, του μεταξιού και των μυών ονομάζεται β-δομές. Τα τμήματα της πεπτιδικής αλυσίδας είναι διατεταγμένα σε ένα στρώμα, σχηματίζοντας ένα σχήμα παρόμοιο με ένα φύλλο διπλωμένο σε ένα ακορντεόν. Το στρώμα μπορεί να σχηματιστεί από δύο ή μεγάλη ποσότηταπεπτιδικές αλυσίδες.
Στη φύση, υπάρχουν πρωτεΐνες των οποίων η δομή δεν αντιστοιχεί σε β- ή α-δομή, για παράδειγμα, το κολλαγόνο είναι μια ινώδης πρωτεΐνη που αποτελεί το μεγαλύτερο μέρος του συνδετικού ιστού σε ανθρώπους και ζώα.
Τριτογενής δομή μιας πρωτεΐνης- χωρικός προσανατολισμός της πολυπεπτιδικής έλικας ή η μέθοδος τοποθέτησης της πολυπεπτιδικής αλυσίδας σε συγκεκριμένο όγκο. Η πρώτη πρωτεΐνη της οποίας η τριτοταγής δομή διευκρινίστηκε με ανάλυση περίθλασης ακτίνων Χ είναι η μυοσφαιρίνη της φάλαινας του σπέρματος (Εικ. 2).
Στη σταθεροποίηση της χωρικής δομής των πρωτεϊνών, εκτός από ομοιοπολικούς δεσμούς, τον κύριο ρόλο παίζουν οι μη ομοιοπολικοί δεσμοί (υδρογόνο, ηλεκτροστατικές αλληλεπιδράσεις φορτισμένων ομάδων, διαμοριακές δυνάμεις van der Waals, υδρόφοβες αλληλεπιδράσεις κ.λπ.).
Σύμφωνα με τις σύγχρονες αντιλήψεις, η τριτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης μετά την ολοκλήρωση της σύνθεσής της σχηματίζεται αυθόρμητα. Η κύρια κινητήρια δύναμη είναι η αλληλεπίδραση των ριζών αμινοξέων με τα μόρια του νερού. Σε αυτή την περίπτωση, μη πολικές υδρόφοβες ρίζες αμινοξέων βυθίζονται μέσα στο μόριο της πρωτεΐνης και οι πολικές ρίζες προσανατολίζονται προς το νερό. Η διαδικασία σχηματισμού της φυσικής χωρικής δομής της πολυπεπτιδικής αλυσίδας ονομάζεται πτυσσόμενος. Τα κύτταρα έχουν απομονωμένες πρωτεΐνες που ονομάζονται συνοδούς.Συμμετέχουν στο δίπλωμα. Έχει περιγραφεί μια σειρά από ανθρώπινες κληρονομικές ασθένειες, η ανάπτυξη των οποίων σχετίζεται με παραβίαση λόγω μεταλλάξεων στη διαδικασία αναδίπλωσης (μελάγχρωση, ίνωση κ.λπ.).
Η ύπαρξη επιπέδων δομικής οργάνωσης ενός μορίου πρωτεΐνης, ενδιάμεσο μεταξύ δευτεροταγών και τριτοταγών δομών, έχει αποδειχθεί με τις μεθόδους ανάλυσης περίθλασης ακτίνων Χ. Τομέαείναι μια συμπαγής σφαιρική δομική μονάδα εντός της πολυπεπτιδικής αλυσίδας (Εικ. 3). Πολλές πρωτεΐνες (για παράδειγμα, ανοσοσφαιρίνες) έχουν ανακαλυφθεί που αποτελούνται από τομείς που είναι διαφορετικοί σε δομή και λειτουργία και κωδικοποιούνται από διαφορετικά γονίδια.
Όλες οι βιολογικές ιδιότητες των πρωτεϊνών συνδέονται με τη διατήρηση της τριτοταγούς δομής τους, η οποία ονομάζεται ντόπιος. Ένα πρωτεϊνικό σφαιρίδιο δεν είναι μια απολύτως άκαμπτη δομή: είναι δυνατές αναστρέψιμες κινήσεις τμημάτων της πεπτιδικής αλυσίδας. Αυτές οι αλλαγές δεν διαταράσσουν τη συνολική διαμόρφωση του μορίου. Η διαμόρφωση ενός μορίου πρωτεΐνης επηρεάζεται από το pH του μέσου, την ιοντική ισχύ του διαλύματος και την αλληλεπίδραση με άλλες ουσίες. Οποιαδήποτε πρόσκρουση που οδηγεί σε παραβίαση της φυσικής διαμόρφωσης του μορίου συνοδεύεται από μερική ή πλήρη απώλεια της πρωτεΐνης των βιολογικών της ιδιοτήτων.
Δομή τεταρτοταγούς πρωτεΐνης- μέθοδος τοποθέτησης στο διάστημα μεμονωμένων πολυπεπτιδικών αλυσίδων με την ίδια ή διαφορετική πρωτοταγή, δευτεροταγή ή τριτοταγή δομή και τον σχηματισμό ενός μόνο μακρομοριακού σχηματισμού από δομική και λειτουργική άποψη.
Ένα μόριο πρωτεΐνης που αποτελείται από πολλές πολυπεπτιδικές αλυσίδες ονομάζεται ολιγομερέςκαι κάθε αλυσίδα που περιλαμβάνεται σε αυτήν - πρωτομερής. Οι ολιγομερείς πρωτεΐνες κατασκευάζονται συχνότερα από ζυγό αριθμό πρωτομερών, για παράδειγμα, ένα μόριο αιμοσφαιρίνης αποτελείται από δύο πολυπεπτιδικές αλυσίδες α- και δύο β (Εικ. 4).
Η τεταρτοταγής δομή έχει περίπου το 5% των πρωτεϊνών, συμπεριλαμβανομένης της αιμοσφαιρίνης, των ανοσοσφαιρινών. Η δομή της υπομονάδας είναι χαρακτηριστική πολλών ενζύμων.
Τα μόρια πρωτεΐνης που συνθέτουν μια πρωτεΐνη με τεταρτοταγή δομή σχηματίζονται χωριστά στα ριβοσώματα και μόνο μετά το τέλος της σύνθεσης σχηματίζουν μια κοινή υπερμοριακή δομή. Μια πρωτεΐνη αποκτά βιολογική δραστηριότητα μόνο όταν συνδυάζονται τα συστατικά της πρωτομερή. Στη σταθεροποίηση της τεταρτοταγούς δομής συμμετέχουν οι ίδιοι τύποι αλληλεπιδράσεων όπως και στη σταθεροποίηση της τριτογενούς.
Μερικοί ερευνητές αναγνωρίζουν την ύπαρξη ενός πέμπτου επιπέδου δομικής οργάνωσης των πρωτεϊνών. το μεταβολόνες -πολυλειτουργικά μακρομοριακά σύμπλοκα διαφόρων ενζύμων που καταλύουν ολόκληρη τη διαδρομή των μετασχηματισμών του υποστρώματος (συνθετάσες υψηλότερων λιπαρών οξέων, σύμπλοκο πυροσταφυλικής αφυδρογονάσης, αναπνευστική αλυσίδα).
